Bài Tiểu luận : tương tác của protit với kim loại chuyển tiếp

Các kim loại chuyển tiếp ngoài tác dụng là làm tăng hoạt tính sinh học, cung cấp các nguyên tố siêu vi lượng không thể thiếu trong cơ thể sống, tham gia cấu tạo nên các thành phần của động thực vật, mà còn làm thay đổi nhiều tính chất của các enzim, protit theo các chiều hướng khác nhau. Do đó việc nắm được tương tác của một số kim loại chuyển tiếp với protit, enzim sẽ giúp chúng ta biết được cơ chế gây bệnh hay các tác động có lợi cho việc nghiên cứu tính chất và cơ chế gây bệnh của các kim loại nặng, đặc biệt là các kim loại chuyển tiếp. Tạo tiền đề để tìm ra các kim loại hay các gốc hữu cơ khác thay thế các kim loại chuyển tiếp, giảm tác động có hại và tăng những hoạt tính có lợi của các phức chất của protit.

doc20 trang | Chia sẻ: lylyngoc | Ngày: 23/08/2014 | Lượt xem: 1908 | Lượt tải: 0download
Bạn đang xem nội dung tài liệu Bài Tiểu luận : tương tác của protit với kim loại chuyển tiếp, để tải tài liệu về máy bạn click vào nút DOWNLOAD ở trên
TRƯỜNG ĐẠI HỌC SƯ PHẠM HUẾ KHOA HÓA HỌC BÀI TIỂU LUẬN: TƯƠNG TÁC CỦA PROTIT VỚI KIM LOẠI CHUYỂN TIẾP Lớp K22 Hóa Vô Cơ Họ tên: Đỗ Đình Toản Giáo viên hướng dẫn: PGS.TS Võ Văn Tân Huế 2014 Mục lục Trang Lời mở đầu Protit với thành phần cơ bản là các axit amin tạo nên, là một thành phần vô cùng quan trọng trong việc cấu tạo nên cơ thể sống, điều chỉnh các quá trình hoạt động của các enzim, xúc tác cho các quá trình hóa học, tổng hợp và chuyền các thông tin di truyền… Trong thành phần của protit có chứa các liên kết peptit giữa nhóm chức -CO- và –NH- nên protit kém bền vững dễ phản ứng với các tác nhân khác trong đó có các kim loại chuyển tiếp. Những hợp chất này có ảnh hường rất lớn đến các cơ chế hoạt động của các enzim, chúng có thể làm tăng hoặc giảm hoạt tính của cá enzim, gây hại hoặc điều chỉnh các chức năng của cơ thể. Do đó việc biết được sự tác động qua lại giữa các kim loại chuyển tiếp với protit sẽ giúp ta biết được nguồn gốc hình thành cũng như những điểm tốt và xấu của chúng. Qua đó giúp ta vận dụng tốt để phát huy điểm lợi và hạn chế những điểm hại của loại hợp chất này. PHẦN I: PROTIT Là chất nền tảng tạo nên sức sống của cơ thể: Các cơ bắp, xương cốt và nội tạng cơ thể chủ yếu đều do protein tạo thành. Protein chính là thứ vật chất đã phát huy tác dụng quan trọng trong hoạt động của cơ thể, đồng thời còn đóng vai trò chất kích thích miễn dịch trong cơ thể, là thành phần cung cấp vitamin, vật chất miễn dịch và năng lượng cho cơ thể. Và thành phần của protit được tạo nên từ các axit amin. Con người cần đến trên 20 loại axit amin, trong đó có 8 loại không thể tự có trong cơ thể, rất cần hấp thụ từ các món ăn, đó là isoleucin, leucin, valin, methionin, phenibalanin, threonin, tryptophan và lysin. 22 aminoaxit tham gia vào thành phần cấu tạo của cơ thể sống và được liệt kê trong bảng sau: Tên axit amin Cấu trúc Viết tắt Tính chất Glycine NH2CH2COOH Gly Không phân cực, kỵ nước Alanine CH3CH(NH2)(COOH) Ala Valine (CH3)2CHCH(NH2)(COOH) Val Leucine (CH3)2CHCH2CH(NH2)(COOH) Leu Isoleucine C2H5(CH3)CHCH(NH2)(COOH) Ile Methionine CH3S(CH2)CH(NH2)(COOH) Met Phenylalanine C6H5CH2-CH(NH2)(COOH) Phe Tryptophan Trp Proline Pro Serine HO-CH2-CH(NH2)(COOH) Ser Phân cực, ưa nước Threonine CH3-CH(OH)-CH(NH2)(COOH) Thr Cysteine HSCH2-CH(NH2)(COOH) Cys Tyrosine Tyr Asparagine NH2COCH2-CH(NH2)(COOH) Asn Glutamine NH2CO(CH2)2CH(COOH)(NH2) Gln Aspartic acid HOOC-CH2-CH(COOH)(NH2) Asp Tích điện (axit) Glutamic acid HOOC-(CH2)2-CH(COOH)(NH2) Glu Lysine NH2-(CH2)4-CH(COOH)(NH2) Lys Tích điện (bazơ) Arginine Arg Histidine CH3-CH2-CH(COOH)(NH2) His Oxilizin NH2CH(COOH)-(CH2)3CH(OH)(NH2) Hydroxiprolin PHẦN II: KIM LOẠI CHUYỂN TIẾP Kim loại chuyển tiếp là 40 nguyên tố hóa học có số nguyên tử từ 21 đến 30, 39 đến 48, 57 đến 80 và 89 đến 112. Nguyên nhân của tên này là do vị trí của chúng trong bảng tuần hoàn vì tại đó bắt đầu sự chuyển tiếp do có thêm điện tử trong quỹ đạo nguyên tử của lớp d hay là những nguyên tố tạo thành ít nhất là một ion với một lớp quỹ đạo (orbital) d được điền đầy một phần, tức là các nguyên tố khối d (ngoại trừ scandi và kẽm). Nhóm 3 (III B) 4 (IV B) 5 (V B) 6 (VI B) 7 (VII B) 8 (VIII B) 9 (VIII B) 10 (VIII B) 11 (I B) 12 (II B) Chu kỳ 4 Sc 21 Ti 22 V 23 Cr 24 Mn 25 Fe 26 Co 27 Ni 28 Cu 29 Zn 30 Chu kỳ 5 Y 39 Zr 40 Nb 41 Mo 42 Tc 43 Ru 44 Rh 45 Pd 46 Ag 47 Cd 48 Chu kỳ 6 La* 57 Hf 72 Ta 73 W 74 Re 75 Os 76 Ir 77 Pt 78 Au 79 Hg 80 Chu kỳ 7 Ac** 89 Rf 104 Db 105 Sg 106 Bh 107 Hs 108 Mt 109 Ds 110 Rg 111 Cn 112 Trong đó: * Từ Lantan đến Luteti (các nguyên tố có số nguyên tử từ 57 đến 71) là các nguyên tố thuộc nhóm Lantan. * Nhóm Lantan 58 Ce 59 Pr 60 Nd 61 Pm 62 Sm 63 Eu 64 Gd 65 Tb 66 Dy 67 Ho 68 Er 69 Tm 70 Yb 71 Lu Từ Actini đến Lawrenci (các nguyên tố có số nguyên tử từ 89 đến 103) là các nguyên tố thuộc nhóm Actini. ** Nhóm Actini 90 Th 91 Pa 92 U 93 Np 94 Pu 95 Am 96 Cm 97 Bk 98 Cf 99 Es 100 Fm 101 Md 102 No 103 Lr Cấu hình điện tử Các quỹ đạo s của những nguyên tố thuộc về khối quỹ đạo d có trạng thái năng lượng thấp hơn là các lớp d. Vì nguyên tử bao giờ cũng có khuynh hướng đi đến trạng thái có năng lượng thấp nhất nên các quỹ đạo s được điền đầy trước. Các trường hợp ngoại lệ là crôm và đồng Trạng thái ôxi hóa của các kim loại chuyển tiếp Kim loại chuyển tiếp có thể có nhiều trạng thái ôxi hóa khác nhau, chúng có thể cho đến 9 điện tử. Các kim loại chuyển tiếp như vanađi do có độ chênh lệch năng lượng thấp giữa các quỹ đạo 3d và 4s nên entanpi ion hóa tăng gần như tuyến tính theo các quỹ đạo d và s. Vì thế mà các kim loại chuyển tiếp cũng tồn tại với các số ôxi hóa rất cao. Dọc theo một chu kỳ có thể nhận thấy được một số khuôn mẫu tính chất nhất định: Số lượng của những trạng thái ôxi hóa tăng đến mangan và sau đó giảm đi. Nguyên nhân là do các lực hút proton trong hạt nhân mạnh hơn nên khó cho điện tử hơn. Ở các mức ôxi hóa thấp, các nguyên tố thường tồn tại dưới dạng là ion. Trong các mức ôxi hóa cao chúng thường tạo liên kết cộng hóa trị với các nguyên tố điện tử âm khác như ôxi hay flo, thường là anion. PHẦN III: TƯƠNG TÁC CỦA CÁC AMINOAXIT, PEPTIT VÀ PROTIT VỚI KIM LOẠI CHUYỂN TIẾP Tính độc của 1 số kim loại chuyển tiếp: Một số kim loại chuyển tiếp nếu ở nồng độ thấp có tác dụng như là chất dinh dưỡng cho đời sống động, thực vật nhưng ở nồng độ cao chúng là những chất độc: + As: Có trong thuốc trừ sâu, nước thải hóa học, rất độc, gây ung thư. + Cd: Chất thải công nghiệp mỏ, mạ kim loại, ống dẫn nước, làm đảo ngược vai trò hóa sinh của enzim, gây cao huyết áp, hỏng thận, phá hủy các mô và hồng cầu, có tính độc đối với động thực vật dưới nước. + Cr: Mạ kim loại. Ở số oxi hóa +6, chỉ cần dạng vết cũng gây ung thư. + Cu: mạ kim loại, chất thải sinh hoạt và công nghiệp, CN mỏ, khử kiềm. Dạng vết ít độc đối với động vật, độc với cây cối ở nồng độ trung bình. + Pb: CN mỏ, than đá, xăng, hệ thống ống dẫn. Gây thiếu máu, bệnh thận, rối loạn thần kinh, môi trường sống bị phá hủy. + Mn: Chất thải CN mỏ, ít độc với động vật, độc với thực vật khi ở nồng độ cao. + Hg: Chất thải CN mỏ, thuốc trừ sâu, than đá. Có độc tính cao. + Mo: Chất thải CN, các nguồn tự nhiên. Độc với động vật, cần với thực vật. + Se: Các nguồn địa chất tự nhiên, than đá. Cần ở nồng độ thấp, độc ở nồng độ cao. + Zn: Chất thải CN, mạ kim loại, hệ thống ống dẫn. Cần đối với enzim kim loại, độc với thực vật ở nồng độ cao. 2) Các kiểu liên kết phối trí giữa kim loại chuyển tiếp với các enzim, protit: Do có nhiều mức oxi hóa khác nhau nên tất cả các aminoaxit, peptit và protit có thể tác dụng với các kim loại tạo thành các phức chất do đó làm thay đổi nhiều tính chất của chúng Một số protit chứa trong thành phần của chúng những nhóm gồm bốn nhân pyrol liên kết chặt chẽ với nhau. Đó là các vòng pofirin H.1: Cấu tạo Pofirin Ở các vị trí từ 1 đến 8 của các vòng pofirin có thể có các nhóm thế khác nhau. Trong thiên nhiên gặp được ít nhất 8 loại pofirin khác nhau bởi các nhóm thế ở các vị trí này. Protopofirin là phức chất có : Các nhóm metyl ở vị trí 1, 3, 5, 8. Nhóm vinyl (-CH=CH2) ở các vị trí 2, 4. Nhóm –CH2-CH2-COOH ở các vị trí 6, 7 là quan trọng nhất. H.2 Cấu tạo của Protopofirin Hai nguyên tử H trong các nhóm –NH có thể bị thay thế bởi các ion kim loại sinh học, đặc biệt là Fe2+, Mg2+, Cu2+,… H.3: Nguyên tử H bị thay thế bởi nguyên tử Fe Các vòng pofirin liên kết với protit qua các nhóm chức khác nhau và khoảng cách kim loại-nitơ dao động trong giới hạn không lớn. VD Khoảng cách Fe-N là 2,1 Å Số phối tử trong các phức chất pofirin bằng 4, còn các phức chất được tạo thành thường phải có cấu tạo vuông phẳng Trong một số trường hợp thì nguyên tử kim loại trung tâm nhô lên trên mặt phẳng của vòng pofirin đến 0,5 Å Trong các phức chất pofirin ngoài cách phối trí vuông phẳng còn có cách phối trí chóp (số phối trí 5) và lưỡng chóp (số phối trí 6). Ở các vị trí số 5 và 6 thường phối trí các phân tử H2O và imidazol: H.5: Sắt có số phối trí 5 trong phức của pofirin H. 6: Sắt phối trí 6 trong phức của pofirin 3. Tương tác của 1 số kim loại chuyển tiếp với protit: Ảnh hưởng của các kim loại chuyển tiếp đến cấu trúc và tính chất hóa học của protit: Khi xâm nhập vào cơ thể, các kim loại chuyển tiếp có thể liên kết với những phân tử tạo nên tế bào sống (axít nuclêic, prôtêin .... ) làm biến đổi cấu trúc của và làm ức chế hoạt tính sinh học của chúng, các hóa chất độc tấn công vào các vùng hoạt động của enzim, cản trở các chức năng thiết yếu của các enzim này. Các ion kim loại nặng, đặc biệt như Hg2+, Pb2+, Cd2+ có thể coi là chất kìm hãm enzim mạnh, chúng tác dụng lên phối tử như nhóm -SCH3 và -SH trong methionin và xystein, các amino axit này đều nằm trong cấu trúc của enzim.    Các enzim kim loại chứa các kim loại chuyển tiếp trong cấu trúc của chúng. Tác dụng của chúng bị kìm hãm khi một ion kim loại của metal - enzim bị thay thế bởi ion kim loại khác có cùng kích thước và điện tích. Kim loại thủy ngân: Sự tích tụ của Hg trong cơ thể ngăn cản hoạt động của enzim bằng cách thay thế gốc SH: Enzim SH SH +Hg2+ Enzim S S Hg + 2H+ hoạt động không hoạt động Ngăn cản quá trình hoạt động của enzim do tạo thành phức chất không hoạt động(tương tự quá trình đông tụ asen của protein), Kim loại kẽm: Zn2+ trong các metal -  enzim bị thay thế bằng Cd2+ gây ra sự nhiễm độc cadimi. Các enzim bị cản trở bởi cadimi bao gồm: Adenozin triphotphataza, ancoldehidrogenaza, amylaza... - Kim loại chì: Tác dụng hóa sinh chủ yếu của Pb là tác động của nó tới quá trình tổng hợp máu dẫn đến phá vỡ hồng cầu. Chì ức chế một số enzim quan trọng của quá trình tổng hợp máu do sự tích lũy các hợp chất trung gian của quá trình trao đổi chất. Một hợp chất trung gian kiểu này là axit delta amino levulinic. Một pha quan trọng của tổng hợp máu là sự chuyển hóa axit delta amino levulinic thành porphobilinogen.    Chì ức chế axit delta amino levulinic, do đó giai đoạn tiếp theo tạo thành dạng II porphobilinogen không thể xẩy ra. Tác dụng chung là phá hủy quá trình tổng hợp hemoglobin cũng như các sắc tố hô hấp khác cần thiết trong máu như xitocrom. Ngăn cản các hoạt động của não do thay thế nhóm –SH trong các enzim dẫn đến rối loạn thần kinh, tác động đến dây thần kinh ngoại vi dẫn đến tê liệt, ức chế một số hoạt động của một số enzim có nhóm –SH, làm giảm quá trình tổng hợp Hemoglobin, gây lên 3 thay đổi sinh hóa đặc biệt: giảm hồng cầu, tăng ALA(axit delta amino laveluvinic), sinh hồng cầu non. Chì được tích lũy nhiều trong gan thận, trong tủy xương. Khi tủy xương bị bệnh do chì, khả năng tạo máu kém cũng như gây thiếu máu cho động vật. Phần lớn chì được thải qua dịch mật xuống tá tràng rồi được hấp thu trở lại.    Cuối cùng Pb cản trở việc sử dụng O2 và glucozo để sản xuất năng lượng cho quá trình sống. Ở trong máu nếu nồng độ Pb cao quá 0,8 ppm có thể gây nên hiện tượng thiếu máu do thiếu hemoglobin. Nếu nồng độ Pb trong máu nằm ở 0,5 - 0,8 ppm gây ra rối loạn chức năng thận và phá hủy não. Pb2+ còn cản trở và kìm hãm các enzim sau: Axetylcolanesteraza, alkalinphotphataza, adenozintriphotphataza... Kim loại Asen: O O As–O– → Enzim SH SH Enzim S S As–O– + 2OH- + Liều ít, Asen thúc đẩy hoạt động của tế bào. Asen III thể hiện tính độc bằng cách tấn công lên các nhóm -SH của enzim, làm cản trở hoạt động của enzim. Các enzim có sản sinh năng lượng của tế bào trong chu trình của axit nitoric bị ảnh hưởng rất lớn. Bởi vì các enzim bị ức chế do việc tạo thành phức với As III dẫn đến thuộc tính sản sinh ra các phần tử của ATP bị ngăn cản. Làm đông tụ các protit do tạo thành phức:    Do có sự tương tự về tính chất hóa học với P, Asen can thiệp vào một số quá trình hóa sinh làm rối loạn P. Một giai đoạn quan trọng trong quá trình hình thành và phát triển của ATP là tổng hợp enzim của 1,3-Diphotpho glyxerat từ Glyxerandehit-3-photphat. Asen sẽ dẫn đến sự tạo thành của 1-Aseno-3-photpho glyxerat gây cản trở giai đoạn này. Sự photpho hóa được thay bằng sự asen hóa , quá trình này kèm theo sự phân hủy tự nhiên tạo thành 3 - photpho glyxerat và asenit. Asen III ở nồng độ cao làm đông tụ các protein là do sự tấn công liên kết của nhóm sunfua bảo toàn các cấu trúc bậc 2 và 3. Như vậy Asen có ba tác dụng hóa sinh là làm đông tụ protein, tạo phức với coenzim và phá hủy quá trình sinh hóa photpho. Các chất chống độc Asen là các chất có nhóm -SH hoạt động mạnh hơn ở enzim, có khả năng tạo liên kết với asen III. Ví dụ chất 2,3 - Đimercaptopropanol: SH-CH2-CHSH-CH2-OH Kim loại Cadimi: Cd thay thế Zn trong thionein-kim loại (metanollothionein – một loại protein chứa Zn – điều chỉnh các kim loại dưỡng chất trong cơ thể, đặc biệt là Cu, Zn). Cd kết hợp chặt chẽ với thionein – kim loại do cơ chế của Cd giống như của Zn. Phức chất Cadimi – thionein – kim loại được chuyển đến thận và được lọc qua tiểu cầu để tái hấp thụ bởi các tế bào của đầu niệu quản, ở đây protein bị bẽ gãy, giải phóng các ion tự do. Các ion này lại giúp các tế bào niệu quản sinh thêm thionein – kim loại. Các thionein – kim loại này lại kết hợp lại một lần nữa với Cd. Phức Cadimi – thionein là chất độc đối với thận. Dẫn đến cơ thể bị rối loạn trao đổi chất, trước tiên là khoáng, sau đến cacbohidrat và protein… Kim loại Đồng: Đồng được hấp thu ở dạ dày và ruột. Trong máu Cu2+ kết hợp với protein hồng cầu thành hemokuprein và cokuloplasmin. Trong hồng cầu đồng tồn tại dưới dạng eritrokuprein. Đồng được dự trữ trong gan dưới dạng hepatokuprein. Sử dụng liều cao, lâu dài, đồng kích thích hoạt tính của men lipaza và photpholipaza, khi đó tế bào gan sẽ phá hủy nhanh và hàm lượng đồng trong máu tăng cao gây rối loạn trao đổi chất của hồng cầu: dung huyết, methemoglobin. Kế tiếp gây viêm cầu thận, giảm hồng cầu, vàng da. Kim loại Sắt: Thừa sắt hay thiếu sắt đều gây hại cho sức khỏe: Sắt là một nhân tố thiết yếu của sự sống và khả năng hình thành các phức hợp như nhân heme hay cấu trúc Fe-S trong các protein và enzyme chứa Fe, giúp cho tế bào thực hiện các chức năng khác nhau. Tuy nhiên sắt tự do (sắt thừa) lại gây độc đối với cơ thể, vì nó tạo điều kiện cho sự sinh ra nhiều những phân tử phản ứng hóa học chứa oxy mà có thể phá hủy các thành phần cấu tạo nên tế bào. Fe2+ liên kết với protopifirin 9 tạo heme. Sắt liên kết chặt chẽ với mọi phân tử sinh học vì thế nó sẽ gắn với các màng tế bào, axít nucleic, prôtêin v.v. Trong cơ thể động vật sắt liên kết trong các tổ hợp heme (là thành phần thiết yếu của cytochromes), là những prôtêin tham gia vào các phản ứng ôxi hóa-khử và của các prôtêin chuyên chở ôxy như hêmôglôbin và myôglôbin. Tập hợp các prôtêin sắt phi-heme có trách nhiệm cho một dãy các chức năng trong một số loại hình cơ thể sống, chẳng hạn như các enzym mêtan mônôôxygenase (ôxi hóa mêtan thành mêtanol), ribonucleotide reductase (khử ribose thành deoxyribose; tổng hợp sinh học DNA), hemerythrins (vận chuyển ôxy và ngưng kết trong các động vật không xương sống ở biển) và axít phosphatase tía (thủy phân các este phốt phát). Khi cơ thể chống lại sự nhiễm khuẩn, nó để riêng sắt trong prôtêin vận chuyển transferrin vì thế vi khuẩn không thể sử dụng được sắt. Nguyên tử Fe trong heme liên kết với 4 nguyên tử N ở trung tâm của vòng porphyrin, tuy vậy, vẫn còn 2 phối trí tự do trên nguyên tử Fe, 2 phối trí tự do này nằm ở 2 phía của mặt phẳng heme. Nhóm heme này nằm ở các đường nứt hay kẽ hở của phân tử myoglobin, được bao quanh bởi các phần không phân cực trừ 2 phân tử histidine phân cực mà thôi. Một trong 2 phối trí tự do của Fe được liên kết với một trong các histidine này, và còn lại một phối trí tự do trên Fe nắm ở phía kia của vòng sẽ liên kết với oxygen. Nhóm histidine thứ 2 ở gần bên, sẽ đóng vai trò cho các nhiệm vụ khác: nó giúp điều chỉnh hình dạng của các khe giúp cho chỉ có các phân tử có kích thước nhỏ mới có thể chui qua đề phản ứng với nguyên tử Fe, mà nó cũng giúp cho phản ứng nghịch tức là phản ứng phóng thích oxygen lk với Fe, với 2 nhóm histidine ở bên phải để giúp cho phản ứng theo chiều nghịch được diễn ra khi cần thiết. H.7: Phức hợp Fe2+-pofirin có gắn Oxygen Sắt được đưa vào cơ thể dưới dạng sắt tự do và sắt heme. Trong ruột sắt tự do bị khử thành sắt (II) ở trên niêm mạc tế bào ruột non và được chuyển đến tế bào bằng tranfporter kim loại hóa trị (II). Ruột hấp thu được sắt heme khi heme bám vào protein vận chuyển heme, sau đó được tách ra khỏi heme bởi enzim dị hóa heme, heme oxygenase. Sắt được dự trữ trong tế bào ruột ở dạng bám vào ferrintin H.8: Ferrintin Sắt tự do thường tồn tại ở dạng Fe2+ ở ruột và bị khử thành Fe3+ bởi ferrireductase. Trong cơ thể sắt tồn tại 2 dạng Fe(II) và Fe(III), trong đó dạng Fe(III) có ái lực cao nhất với với protein huyết thanh transferrin(có nhiều kim loại khác có thể bám vào nhưng Fe(III) là mạnh nhất, còn Fe (II) thì không có. PHẦN IV: KẾT LUẬN Các kim loại chuyển tiếp ngoài tác dụng là làm tăng hoạt tính sinh học, cung cấp các nguyên tố siêu vi lượng không thể thiếu trong cơ thể sống, tham gia cấu tạo nên các thành phần của động thực vật, mà còn làm thay đổi nhiều tính chất của các enzim, protit… theo các chiều hướng khác nhau. Do đó việc nắm được tương tác của một số kim loại chuyển tiếp với protit, enzim sẽ giúp chúng ta biết được cơ chế gây bệnh hay các tác động có lợi cho việc nghiên cứu tính chất và cơ chế gây bệnh của các kim loại nặng, đặc biệt là các kim loại chuyển tiếp. Tạo tiền đề để tìm ra các kim loại hay các gốc hữu cơ khác thay thế các kim loại chuyển tiếp, giảm tác động có hại và tăng những hoạt tính có lợi của các phức chất của protit. Tài liệu tham khảo chính: Phạm Trung Hùng, Nguyễn Phước Long : “Ion kim loại, sự gấp nếp và trạng thái tồn tại của protein” ThS Đào Thị Thái Yên: Bài giảng “Độc Học Môi Trường” – Trường ĐHBK Hà Nội - 2006. Võ Văn Tân: “Bài giảng Hóa Sinh Vô Cơ” ĐHSP Huế - 2004 Nguyễn Thị Tố Loan: “Nghiên cứu chế tạo một số nano oxit của sắt, mangan và khả năng hấp phụ asen, sắt, mangan trong nước sinh hoạt” – Luận án Tiến sĩ, Viện Hóa Học Việt Nam - 2011.

Các file đính kèm theo tài liệu này:

  • doctuong_tac_cua_protit_voi_kim_loai_chuyen_tiep_2956.doc