Luận án Phân lập toxin có hoạt tính chống đông máu từ nọc bò cạp heterometrus laoticus và toxin có hoạt tính giảm đau, kháng tăng sinh tế bào ung thư từ nọc rắn bungarus fasciatus

ng, Pavel Zemsky, Yuri Utkin, Nghiên cứu thành phần toxin của nọc rắn cạp nong Việt Nam (Bungarus fasciatus), Tạp chí Khoa học và Công Nghệ, 2013, 51(1B), 345- 352. 11. Yu. N. Utkin, E. A. Gantsova, T. V. Andreeva, V. G. Starkov, R. H. Ziganshin, Hoang Ngoc Anh, Nguyen Thi Thanh Thao, Nguyen Cuu Khoa, Venoms of Kraits Bungarus multicinctus and Bungarus fasciatus Contain Anticoagulant Proteins, Doklady Biochemistry and Biophysics, 2015, Vol. 460, pp. 53–58. 12. Hoàng Ngọc Anh, Nghiên cứu nọc bò cạp Heterometrus SP. với tác dụng kháng viêm, giảm đau tạo nguồn nguyên liệu dược, Báo cáo nghiệm thu, 2010, 1 – 2. 13. W.R. Lourenço, Diversity and endemism in tropical versus temperate scorpion communities, Biogeographica, 1994, 70, 155 – 160. 14. D. H. Gouge and Carl Olson, Scorpions, Tucson: College of Agriculture and Life Sciences (University of Arizona), 2011, 1 – 6. 15. L. Balozet, Scorpionism in old world, Venomous Animal anh Their Venoms, 1971, Ed. New York: Academic Press, 3, 349 – 371. 16. Lorenzo Prendini, Timothy M. Crowe, Ward C. Wheeler, Systematics and biogeography of the family Scorpionidade (Chelicerata: Scorpiones), with a discussion an phylogenetic methods, Invetebrate Systematics, 2003, 17 (2), 185 – 259. 17. W. Bucherl, Scorpionism in the world, Venomous Animal anh Their Venoms, 1971, Ed. New York: Academic Press, 3, 317 – 347. 18. M. Dehesa-Dávila, Lourival D. Possani, Scorpionism and serotherapy in Mexico, Toxicon, 1994, 32 (9), 1015 – 1018. 19. F. Kovarik, A Review of the Genus Heterometrus Ehrenberg, 1828, with Descriptions of Seven New Species (Scorpiones, Scorpionidae), Euscorpius - Occasional Publications in Scorpiology, 2004, 15, 1 – 60. 108 20. W.R Lourenço, Description of two new species of scorpions from China (Tibet) belonging to the genera Mesobuthus Vachon (Buthidae) and Heterometrus Ehrenberg (Scorpionidae), Zootaxa, 2005, 985(1), 1 – 16. 21. Lê Xuân Huệ và cộng sự, Bọ cạp (Scorpinoides) ở Việt Nam, Tạp chí Sinh Học, 1998, 20 (1), 7 – 9. 22. W. R. Lourenco and Z. Ming-Sheng, Description of Two New Species of the Genus Chaerilus Simon, 1877 (Scorpiones, Chaerilidae) from Laos and Vietnam, Acta Zootaxonomica Sinica, 2008, 33(3), 462 – 474. 23. W. R.. Lourenço, Scorpions from the Island of Côn Son (Poulo Condore), Vietnam and description of a new species of Chaerilus Simon, 1877 (Scorpiones, Chaerilidae), Comptes Rendus Biologies, 2011, 334(10), 773 – 776. 24. W. R.. Lourenço, B. Duhem, Buthid scorpions found in caves; a new species of Isometrus Ehrenberg, 1828 (Scorpiones, Buthidae) from southern Vietnam, Comptes Rendus Biologies, 2010, 333(8), 631 – 636. 25. W. R. Lourenco and D. S. Pham, A second species of Vietbocap Lourenço & Pham, 2010 (Scorpiones: Pseudochactidae) from Vietnam, Comptes Rendus Biologies, 2012, 335(1), 80 – 85. 26. Dinh-Sac Pham, Thi-Hang Tran, Wilson R. Lourenco, Diversity and endemicity in the scorpion fauna of Vietnam. A preliminary synopsis, C. R. Biologies, 2017, 340, 132–137. 27. W. R. Lourenco and D. S. Pham, First record of a cave species of Euscorpiops Vachon from Viet Nam (Scorpiones, Euscorpiidae, Scorpiopinae), Comptes Rendus Biologies, 2013, 336(7), 370 – 374. 28. Bộ Khoa học và Công nghệ Việt Nam, Sách đỏ Việt Nam phần I - Động vật, NXB Khoa học và Công nghệ, 2007, Hà Nội, 209. 29. L. Karalliedde, Review article: Animal toxins, British Journal of Anaesthesia, 1995, 74(3), 319-327. 30. Đỗ Huy Bích, Cây thuốc và động vật dùng làm thuốc ở Việt Nam tập II, NXB Khoa Học và Kỹ Thuật, 2004, Hà Nội, 1191-1195. 109 31. Trần Kiên, Nguyễn Quốc Thắng, Các loài rắn độc Việt Nam, Nhà xuất bản Khoa học và Kỹ thuật, 1994. 32. Stuart, B.Nguyen, T.Q.Thy et al., Bungarus fasciatus – Banded Krait, The IUCN Red List of Threatened Species, 2013: e.T192063A2034956. 33. Bộ Khoa Học và Công Nghệ Việt Nam, Sách đỏ Việt Nam phần I – Động vật, NXB Khoa Học và Công Nghệ, 2007, Hà Nội, 209. 34. Hoàng Ngọc Anh, Phạm Nguyên Đông Yên, Nguyễn Thị Mai Hƣơng, Võ Phùng Nguyên, Khảo sát các chất có hoạt tính sinh học trong nọc bò cạp Heterometrus laoticus, Tạp chí Hóa học, 2009, 47(2), 133 – 137. 35. L.D. Possani, Structure of scorpion toxin, Handbook of natural toxin, 1st ed., 1985, Marcel Dekker, Ed. Philadelphia: American College of Physicians, 2, 513 – 550. 36. L Borchani, P Mansuelle, M Stankiewicz, F Grolleau, S Cestèle, H Karoui, B Lapied, H Rochat, M Pelhate, M el Ayeb, A new scorpion venom toxin paralytic to insects that affecct Na+ channels activation. Purifiction, structure, antigenicity and mode action, European Journal of Biochemistry, 1996, 241(2), 525 – 532. 37. L D Possani, B Becerril, M Delepierre, J Tytgat, Scorpion toxins specific for Na+- channels, Eur. J. Biochem, 1999, 264(2), 287 – 300. 38. Dalia Gordon, Philippe Savarin, Michael Gurevitz & Sophie Zinn-Justin, Functional anatomy of scorpion toxins affecting sodium channels, J. toxicon. Toxin Rev, 1998, 17(2), 131 – 159. 39. R.C. Rodrı ´guez de la Vega, L.D. Possani, Overview of scorpion toxins specific for Na + channels and related peptides: biodiversity, structure–function relationships and evolution, Toxicon, 2005, 46, 831–844. 40. V Quintero-Hernández, J M Jiménez-Vargas, G B Gurrola, H H Valdivia, L D Possani, Scorpion venom components that affect ion-channels function, Toxicon, 2013, 76, 328–342. 41. David M Housley, Gary D Housley, Michael J Liddell, Ernest A Jennings, Scorpion toxin peptide action at the ion channel subunit level, Neuropharmacology, 2016, 127, 46-78. 110 42. Beraud and Chandy, Therapeutic Potential of Peptide Toxins that Target Ion Channels, Inflammation & Allergy - Drug Targets, 2011, 10, 322-342. 43. Hoàng Ngọc Anh, Đặng Trần Hoàng, Trƣơng Nam Hải, Fourniera., Tách, làm sạch và bước đầu xác định cấu trúc của một số toxin từ nọc bò cạp Việt nam Lychas mucronatus, Tạp chí sinh học, 2006, 28(2), 44 – 49. 44. Stéphanie Mouhat, Nicolas Andreotti, Besma Jouirou, Jean-Marc Sabatier, Animal Toxins Acting on Voltage-Gated Potassium Channels, Current Pharmaceutical Design, 2008, 14, 2503-2518. 45. R.C.R. de la Vega, L.D. Possani, Current views on scorpion toxins specific for K + - channels, Toxicon, 2004, 43, 865–875. 46. V Quintero-Hernández, J M Jiménez-Vargas, G B Gurrola, H H Valdivia, L D Possani, Scorpion venom components that affect ion-channels Function, Toxicon, 2013, 76, 328–342. 47. David M Housley, Gary D Housley, Michael J Liddell, Ernest A Jennings, Scorpion toxin peptide action at the ion channel subunit level, Neuropharmacology, 2016, 127, 46-78. 48. F Z Zamudio, G B Gurrola, C Arévalo, R Sreekumar, J W Walker, H H Valdivia, L D Possani, Primary structure and synthesis of imperatoxin a (IptxA), a peptide activator of Ca2+ realese channels/ryanodine receptors, FEBS Lett, 1997, 405(3), 385 – 389. 49. G. Lippens, J. Najib, S. J. Wodak, and A. Tartar, NMR sequential assignments and solution structure of chlorotoxin, a small scorpion toxin that blocks chloride channels, The Journal Biological Chemistry, 1995, 34(1), 13 – 21. 50. Ravi Kant Upadhyay (2010), Animal proteins and peptides: Anticancer and antimicrobial potential, Journal of Pharmacy Research, 3(12),3100-3108. 51. R. M. Kini and H. J. Evans, A model to explain the pharmacological effects of snake venom phospholipases A2, Toxicon, 1989, 27(6), 613 – 635. 52. R. M. Kini, Structure–function relationships and mechanism of anticoagulant phospholipase A2 enzymes from snake venoms, Toxicon, 2005, 45(8), 1147 - 1161. 111 53. N.H. Tan and G. Ponnudurai, Comparative study of the enzymatic, hemorrhagic, procoagulant and anticoagulant activities of some animal venoms, Comparative Biochemistry and Physiology - Part C: Comparative Pharmacology, 1992, 103(2), 299 – 302. 54. B.S. Gajalakshmi, Coagulation studies following scorpion venom injection in animals, Indian J Med Res., 1982, 76, 337 – 341. 55. G D'Suze, S Moncada, C González, C Sevcik, V Aguilar, A Alagón, Relationship between plasmatic levels of various cytokines, tumour necrosis factor, enzymes, glucose and venom concentration following Tityus scorpion sting, Toxicon, 2003, 41(3), 367 – 375. 56. H M Verheij, M C Boffa, C Rothen, M C Bryckaert, R Verger, G H de Haas, Correlation of Enzymatic Activity and Anticoagulant Properties of Phospholipase A2, European Journal of Biochemistry, 1980, 112(1), 25 – 32. 57. R Conde, F Z Zamudio, B Becerril, L D Possani, Phospholipin, a novel heterodimeric phospholipase A2 from Pandinus imperator scorpion venom, FEBS Letters, 1999, 460(3), 447 – 450. 58. Norma A Valdez-Cruz, Cesar V F Batista, Lourival D Possani, Phaiodactylipin, a glycosylated heterodimeric phospholipase A2 from the venom of the scorpion Anuroctonus phaiodactylus, European Journal of Biochemistry, 2004, 271(8), 1453 – 1464. 59. Yi-Min Song, Xue-Xi Tang, Xi-Guang Chen, Ben-Bo Gao, Er Gao, Lin Bai, Xin- Ran Lv, Effects of scorpion venom bioactive polypolypeptides on platelet aggregation and thrombosis and plasma 6-keto-PG F1α and TXB2 in rabbits and rats, Toxicon, 2005, 46(2), 230 – 235. 60. Xian-Chun Zeng, San-Xia Wang, Wen-Xin Li, Identification of BmKAPi, a novel type of scorpion venom peptide with peculiar disulfide bridge pattern from Buthus martensii Karsch, Toxicon, 2002, 40(12), 1719 – 1722. 61. Brazón J., D'Suze G., D'Errico M.L., Arocha-. Piñango C.L., Guerrero G., Discreplasminin, a plasmin inhibitor isolated from Tityus discrepans scorpion venom, Archives of Toxicology, 2009, 83(7), 669 – 678. 112 62. Josmary Brazón, Belsy Guerrero, Gina D'Suze, Carlos Sevcik, Carmen L. Arocha- Piñango, Actividad anticoagulante y Factor Xa símil del veneno del escorpión Tityus discrepans, Acta Toxicológica Argentina, 2013, 21(1), 25 – 31. 63. Nunthawun Uawonggul, Sompong Thammasirirak, Arunrat Chaveerach, Tarinee Arkaravichien, Wandee Bunyatratchata, Wipaporn Ruangjirachuporn, Pornpimol Jearranaiprepame, Takeshi Nakamura, Michiyuki Matsuda, Michimoto Kobayashi, Seisuke Hattori, Sakda Daduang, Purification and characterization of Heteroscorpine-1 (HS-1) toxin from Heterometrus laoticus scorpion venom, Toxicon, 2007, 49(1), 19 – 29. 64. Thomas Vandendriessche, Ivan Kopljar, David Paul Jenkins, Elia Diego-Garcia, Yousra Abdel-Mottaleb, Elke Vermassen, Elke Clynen, Liliane Schoofs, Heike Wulff, Dirk Snyders, Jan Tytgat, Purification, molecular cloning and functional characterization of HelaTx1 (Heterometrus laoticus): The first member of a new κ-KTX subfamily, Biochemical Pharmacology, 2012, 83(9), 1307 – 1317. 65. Lior Cohen, Noa Lipstein, Izhar Karbat, Nitza Ilan, Nicolas Gilles, Roy Kahn, Dalia Gordon, Michael Gurevitz, Miniaturization of scorpion beta-toxins uncovers interaction with voltage-gated sodium channels, The Journal of Biological Chemistry, 2008, 283(22), 15169 – 15176. 66. Merck, World patent application no. WO95/03065, 1995. 67. A.N. Mamelak and D.B. Jacoby, Targeted delivery of antitumoral therapy to glioma and other malignancies with synthetic chlorotoxin (TM-601), Expert opinion on drug delivery, 2007, 4(2), 175 – 186. 68. L Soroceanu, Y Gillespie, M B Khazaeli, H Sontheimer, Use of Chlorotoxin for Targeting of Primary Brain Tumors, Cancer Research, 1998, 58(21), 4871 – 4879. 69. Wudayagiri Rajendra, Arunmozhiarasi Armugam, Kandiah Jeyaseelan, Toxins in anti-nociception and anti-inflammation, Toxicon, 2004, 44, 1–17. 70. Y. Ren, H. Wu, F. Lai, M. Yang, X. Li, Y. Tang, Isolation and identification of a novel anticoagulant peptide from enzymatic hydrolysates of scorpion (Buthus martensii Karsch) protein, Food Research International, 2014, 64, 931-938. 113 71. BenNasr Hmed, Hammami Turky Serria, and Zeghal Khaled Mounir, Scorpion Toxins and its Applications, IJTPR, 2012, 4(3), 57-61. 72. M.F. Fernandes-Pedrosa, J. Félix-Silva and Y.A. S. Menezes, Toxins from Venomous Animals: Gene Cloning, Protein Expression and Biotechnological Applications, An Integrated View of the Molecular Recognition and Toxinology Gandhi Radis-Baptista, 2013, IntechOpen, DOI: 10.5772/52380. 73. Nguyễn Thị Phƣơng Khuê, Võ Phùng Nguyên, Hoàng Ngọc Anh, Nghiên cứu độc tính cấp, tác dụng giảm đau của nọc bò cạp nâu và bò cạp đen Việt Nam, Tạp chí Y học Thành phố Hồ Chí Minh, 2008, 12(1), 106 – 112. 74. Nguyễn Thị Phƣơng Khuê, Võ Phùng Nguyên, Hoàng Ngọc Anh, Nghiên cứu độc tính cấp, tác dụng giảm đau, kháng viêm của nọc bò cạp đen Tây Ninh, Tạp chí Dƣợc học, 2008, 48(389), 31 – 34. 75. Hoàng Ngọc Anh, Võ Đỗ Minh Hoàng, Nikitin Ilya, Utkin Yuri, Tách và bước đầu nghiên cứu các toxin ngắn của nọc bò cạp Heterometrus laoticus, Tạp chí hóa học, 2011, 49(1), 117 – 121. 76. Võ Đỗ Minh Hoàng, Lƣ Quốc Định, Đinh Quang Dũng, Nguyễn Thị Thu Trang, Võ Phùng Nguyên, Utkin Yuri, Hoàng Ngọc Anh, Tách và xác định insect toxin của nọc bò cạp Heterometrus laoticus, Tạp chí Khoa học và Công nghệ, 2012, 50(3A), 314 – 319. 77. Hoang Ngoc Anh, Vo Do Minh Hoang, K. S. Kudryashova, O. V. Nekrasova, A. V. Feofanov, T. V. Andreeva, V. I. Tsetlin & Yu. N. Utkin, Hetlaxin, a new toxin from the Heterometrus laoticus scorpion venom, interacts with voltage-gated potassium channel Kv1.3, Doklady Biochemistry and Biophysics, 2013, 449, 109 – 111. 78. Hoàng Ngọc Anh , Trần Thanh Lƣơng, Phạm Nguyên Đông Yên, Nguyễn Thị Thanh Thuỷ, Nguyễn Thị Mai Hƣơng, Nghiên cứu thành phần protein của nọc bò cạp Heterometrus laoticus sau thời gian nuôi trong phòng thí nghiệm, Tạp chí Hóa học, 2009, 47(4A), 577 – 581. 79. A. Gomes, P.P. Saha, S. Bhattacharya, S. Ghosh, A. Gomes, Therapeutic potential of krait venom, Toxicon, 2017, 131, 48-53. 114 80. R. H. Ziganshin, S. I. Kovalchuk, G. P. Arapidi, V. G. Starkov, Hoang Ngoc Anh, Nguyen Thi Thanh Thao, Nguyen Cuu Khoa, B. B. Shoibonov, V. I. Tsetlin, Yu. N. Utkin, Quantitative proteomic analysis of Vietnamese krait venoms: Neurotoxins are the major components in Bungarus multicinctus and phospholipases A2 in Bungarus fasciatus, Toxicon, 2015, 107, Part B, 197-209. 81. Muhamad Rusdi Ahmad Rusmili, Ting Yee Tee, Mohd Rais Mustafa, Iekhsan Othman, Wayne C Hodgson, Isolation and characterization of -elapitoxin-Bf1b, a postsynaptic neurotoxin from Malaysian Bungarus fasciatus venom, Biochemical Pharmacology, 2014, 88, 229 – 236. 82. M. R. A. Rusmili, T. T. Yee, M. R. Mustafa et al., Proteomic characterization and comparison of Malaysian Bungarus candidus and Bungarus fasciatus venoms, Journal of Proteomics, 2014, 110, 129-144. 83. V. Tsetlin , Snake venom a-neurotoxins and other ‘three-finger’ proteins, Eur. J. Biochem., 1999, 264(2), 281–286. 84. Yu. N. Utkin, E. A. Gantsova, T. V. Andreeva, V. G. Starkov, R. H. Ziganshina, Hoang Ngoc Anh, Nguyen Thi Thanh Thao, Nguyen Cuu Khoa, and Corresponding Member of the RAS V. I. Tsetlin, Venoms of Kraits Bungarus multicinctus and Bungarus fasciatus Contain Anticoagulant Proteins, Doklady Biochemistry and Biophysics, 2015, 460, 53–58. 85. Urs, N. A. N. and Yariswamy, M. and Joshi, V. and Nataraju, A. and Gowda, T. V. and Vishwanath, B. S., Implications of phytochemicals in snakebite management: Present status and future prospective, Toxin Review, 2014, 33(3), 60-83. 86. M.J. Dufton, R.C. Hider, Structure and pharmacology of elapid cytotoxin, Pharmacol Ther., 1988, 36(1), 1-40. 87. C. Xu, D. Ma, H. Yu, Z. Li, J. Liang, G. Lin, Y. Zhang, R. Lai, A bactericidal homodimeric phospholipases A2 from Bungarus fasciatus venom, Peptides, 2007, 28, 969 – 973. 88. X.Y. Du, K.J. Clemetson, Snake venom L-amino acid oxidases, Toxicon, 2002, 40(6), 659-665. 115 89. Ji-Fu Wei , Hai-Wei Yang, Xiao-Long Wei, Li-Ya Qiao, Wan-Yu Wang, Shao- Heng He, Purification, characterization and biological activities of the L-amino acid oxidase from Bungarus fasciatus snake venom, Toxicon, 2009, 54, 262–271. 90. S. Ghosh, K. Saha, S. C. Dasgupta and A. Gomes, In vitro and In vivo Anti- Arthritic and Anti-Inflammatory Activity of Bungarus fasciatus Venom, Journal of Toxins, 2015, 2(1), 5. 91. S. Ghosh, P. P. Saha, S. C. Dasgupta & A. Gomes, Antinociceptive, anti- nflammatory and antiarthritic activities of Bungarus fasciatus venom in experimental animal models, Indian Journal of Experimental Biology, 2016, 54, 569-576. 92. Yipeng Wang, Zhiye Zhang, Lingling Chen, Huijuan Guang, Zheng Li, Hailong Yang, Jianxu Li, Dewen You, Haining Yu, Ren Lai, Cathelicidin-BF, a Snake Cathelicidin-Derived Antimicrobial Peptide, Could Be an Excellent Therapeutic Agent for Acne Vulgaris, PLoS ONE, 2011, 6(7): e22120. 93. Yipeng Wang, Jing Hong, Xiuhong Liu, Hailong Yang, Rui Liu, Jing Wu, Aili Wang, Donghai Lin, Ren Lai, Snake Cathelicidin from Bungarus fasciatus Is a Potent Peptide Antibiotics, PLoS ONE, 2008, 3(9): e3217. 94. Janeyuth Chaisakul, Wayne C. Hodgson, Sanjaya Kuruppu, and Naiyarat Prasongsook, Review: Effects of Animal Venoms and Toxins on Hallmarks of Cancer, Journal of Cancer, 2016, Vol. 7, 1571 – 1578. 95. Leonardo A. Calderon, Juliana C. Sobrinho, Kayena D. Zaqueo, Andrea A. deMoura, Amy N. Grabner, Maurício V.Mazzi, SilvanaMarcussi, Auro Nomizo, CarlaF.C.Fernandes, Juliana P. Zuliani, BrunaM. A. Carvalho, Saulo L. da Silva, Rodrigo G. Stábeli, and AndreimarM. Soares, Review Article Antitumoral Activity of Snake Venom Proteins: New Trends in Cancer Therapy, BioMed Research International, 2014, Volume 2014, Article ID 203639, 1 – 19. 96. Shamik Bhattacharya, Tanaya Das, Archita Biswas, Aparna Gomes, Antony Gomes, Sandhya Rekha Dungdung, A cytotoxic protein (BF-CT1) purified from Bungarus fasciatus venom acts through apoptosis, modulation of PI3K/AKT, MAPKinase pathway and cell cycle regulation, Toxicon, 2013, 74, 138 – 150. 116 97. Nguyễn Thị Thùy Trang, Lƣu Huỳnh Ngọc Dũng, Hoàng Ngọc Anh, Võ Phùng Nguyên, Khảo sát độc tính cấp và tác dụng giảm đau của nọc rắn cạp nong Việt Nam Bungarus fasciatus, Tạp chí Hóa học, 2013, 51(2C), 750-754. 98. Nguyễn Ái Thƣởng, Lê Văn Bé, Kết quả bước đầu sản xuất huyết thanh kháng nọc rắn cạp nong (Bungarus fasciatus) trên ngựa, Tạp chí Y học dự phòng, 2013, XXIII, số 8(144). 99. Barker, L.F. The Clinical Diagnosis of Internal Diseases. In Monographic Medicine, D; Appleton and Company: New York, NY, USA; London, UK, 1917, Vol. III, 131. 100. Liu, Y., Jennings, N.L., Dart, A.M., and Du, X.J., Standardizing a simpler, more sensitive and accurate tail bleeding assay in mice, World J. Exp. Med., 2012, Vol. 2, 30–36. 101. Trần Văn Bé, Lâm sàng huyết học, NXB Y học, 1999, Tp.HCM, 21 -22. 102. Phạm Đình Lựu, Sinh lý học y khoa – Tập 1, NXB Y học, 2009, Tp.HCM, 66 – 109. 103. Abdulmalik I.A, Sule M.I, Musa A. M, Yaro. A. H, Abdullahi M.I, Abdulkadir M.F and Yusuf H, Evaluation of analgesic and anti-inflammatory effects of ethanol, extract of Ficus iteophylia leaves in rodents, Afr J Tradit Complement Altern Med., 2011, 8(4), 462-466. 104. American Type Culture Collection, MTT Cell Proliferation Assay Instruction Guide, 2012, 1-6. 105. Berridge, Herst, and Tan, Tetrazolium dyes as tools in cell biology: New insights into their cellular reduction, Biotechnology annual review, 2005, Vol. 11, 127- 152. 106. T. Mosmann, Rapid colorimetric assay for cellular growth and survival: Application to proliferation and cytotoxicity assays, Journal of Immunological Methods, 1983, 65 (1), 55-63. 117 107. Rui He, Bochu Wang, Toshiyuki Wakimoto, Manyuan Wang, Liancai Zhu and Ikuro Abe, Cyclodipeptides from Metagenomic Library of a Japanese Marine Sponge, J. Braz. Chem. Soc., 2013, Vol. 24, No. 12, 1926-1932. 108. E. G. Rowan, A. L. Harvey, A. Menez, Neuromuscular effects of nigexine, a basic phospholipase A2 from Naja nigricollis venom, Toxicon, 1991, Vol. 29, Issue 3, 371-374. 109. Yong Ju Liang, Xiao Ping Yang, Jian Wen Wei, Li Wu Fu, Xiao Yu Jiang, Shang Wu Chen, Wen Li Yang, Correlation of antitumor effect of recombinant sea snake basic phospholipase A2 to its enzymatic activity, Chinese journal of cancer, 2005, Vol. 24, Issue 12, 1474-1478. 110. Amine Bazaa, José Luis, Najet Srairi-Abid, Olfa Kallech-Ziri, Raoudha Kessentini-Zouari, Céline Defilles, Jean-Claude Lissitzky, Mohamed El Ayeb, Naziha Marrakchi, MVL-PLA2, a phospholipase A2 from Macrovipera lebetina transmediterranea venom, inhibits tumor cells adhesion and migration, Matrix Biology, 2009, 28, 188–193. 118 CÁC PHỤ LỤC Phụ lục 1: Các amino acid thƣờng gặp Tên amino acid Viết tắt 3 chữ Ký hiệu 1 chữ Tên amino acid Viết tắt 3 chữ Ký hiệu 1 chữ Glycine Gly G Serine Ser S Alanine Ala A Threonine Thr T Proline Pro P Cysteine Cys C Valine Val V Aspargine Asn B Leucine Leu L Glutamine Gln Q Isoleucine Ile I Lysine Lys K Methionine Met M Histidine His H Phenylalanine Phe F Arginine Arg R Tyrosine Tyr Y Aspartate Asp D Tryptophan Trp W Glutamate Glu E Phụ lục 2: Ảnh hƣởng của các phân đoạn (PĐ1 – PĐ5) nọc bò cạp H. laoticus có tác động đến thời gian chảy máu và đông máu Bảng thời gian chảy máu của các phân đoạn từ nọc bò cạp H. laoticus Mẫu Nồng độ (mg/kg) (#) Thời điểm khảo sát (phút) 20 30 60 90 120 Thời gian chảy máu (giây) Chứng 61,86 ± 7,42 64,43 ± 7,36 74,14 ± 8,66 54,29 ± 9,66 60,29 ± 5,68 PĐ1 1,24 72,29 ± 7,71 61,50± 3,43 51,57 ± 5,10 55,29 ± 2,90 46,71 ± 2,62 0,62 75,50 ± 21,1 43,50 ± 8,43 53,00 ± 11,50 30,17± 7,35 44,6± 6,59 PĐ2 1,24 177,90 ± 23,3* 213,40 ± 52,40* 100,90 ± 11,20 61,86± 4,43 61,00 ± 3,51 0,62 136,80 ± 16,40* 82,40 ± 10,50 56,00 ± 6,20 61,00± 5,41 51,13± 5,95 119 PĐ3 1,24 73,10 ± 14,60 43,00 ± 9,15 56,30± 16,50 50,90± 10,60 46,70± 10,50 0,62 115,7± 28,10 91,70± 22,70 67,00± 17,10 68,8± 12,40 50,17± 9,93 PĐ4 2,407 102,50 ± 23,10* 71,40± 17,40 66,38± 7,46 60,40± 10,20 60,00± 8,61 1,203 77,10± 19,60 29,50± 6,28* 49,00± 8,06 55,30± 12,60 83,70± 19,40 PĐ5 1,24 139,30± 10,50* 102,14± 5,96* 90,43± 5,20 64,00± 2,97 59,14± 5,61 0,62 98,60± 17,60 46,50± 7,93 42,63± 5,48* 55,30± 11,90 65,50± 27,40 * p < 0.05 sai khác có ý nghĩa thống kê so với lô chứng (#) PĐ: 1,2,3,5 ( LD50=12,4 mg/kg); PĐ4 (LD50=24,07 mg/kg) [9] Bảng thời gian đông máu của các phân đoạn từ nọc bò cạp H. laoticus Mẫu Nồng độ (mg/kg) (#) Thời điểm khảo sát (phút) 20 30 60 90 120 Thời gian đông máu (giây) Chứng 570,40± 10,80 562,10± 10,20 577,86± 6,73 559,14± 6.64 557,90± 10,10 PĐ1 1,24 577,43± 9,55 586,90± 14,10 572,90± 14,10 557,00± 11,00 532,86 ±9,50 0,62 576,30± 11,30 560,00 ± 14,50 632,00 ±24,30 583,82 ±53,52 566,57 ±8,53 PĐ2 1,24 655,00± 32,50 691,40± 27,70* 570,70± 12,30 548,57± 8.84 528,57± 6,52* 0,62 569,80± 13,00 588,80± 25,80 556,30± 19,60 524,30± 12,80 513,75± 7,49* PĐ3 1,24 594,10 ± 20,90 570,10± 17,80 553,00± 14,60 562,10± 14,70 542,00 ±10,00 0,62 555,00 ±18,40 543,30± 10,40 518,33± 9,90 523,00± 19,30 533,20 ±13,10 120 PĐ4 2,407 677,90± 17,50* 592,50±16 ,80 566,10± 10,10 559,00±6,1 8 532,50±9 ,40 1,203 530,60± 25,00 555,90±20 ,70 526,40±1 7,30* 511,40±20, 90 487,60±1 2,90* PĐ5 1,24 557,90± 10,10* 674,90±19, 60* 650,30± 27,60 614,10±11, 00* 600,40±1 5,60 0,62 557,10± 13,70 520,90±13, 40* 519,30±1 3,50* 514,50±21, 80 530,90±1 1,10 * p < 0.05 sai khác có ý nghĩa thống kê so với lô chứng (#) PĐ: 1,2,3,5 ( LD50=12,4 mg/kg); PĐ4 (LD50=24,07 mg/kg) [9] Phụ lục 3: Kết quả khảo sát tác dụng giảm đau ngoại biên và trung ƣơng của nọc rắn cạp nong B. fasciatus toàn phần (BF) và năm phân đoạn (BF1 – BF5) Bảng số lần đau quặn của chuột ở liều 0,34 mg/kg do ảnh hưởng của BF1 – BF5 Mẫu Thời gian khảo sát (phút) 5 – 10 20 – 25 35 – 40 Số lần đau quặn Nhóm chứng (nƣớc muối sinh lý) 15,38 ± 1,93 9,88 ± 1,68 6,63 ± 1.16 Nhóm đối chứng (Aspirin 50,0 mg/kg) 5,38 ± 1,48** 2,13 ± 0,58** 0,38 ± 0,18** BF 6,75 ± 2,02** 4,38 ± 1,18* 2,13 ± 0,58*# BF1 3,50 ± 1,35** 3,13 ± 0,99** 0,63 ± 0,26** BF2 6,29 ±1,19** 4,43 ± 1,17* 1,29 ± 0,52** BF3 10,25 ± 2,24 3,25 ± 1,05** 1,75 ± 0,70** BF4 2,43 ± 1,45** 1,00 ± 0, 54** 0,85 ± 0,34** BF5 7,25 ± 1,97* 4,13 ± 1,04* 2,38 ± 1,12* (*) p< 0,05, (**) p<0,01 có ý nghĩa thống kê so với nhóm chứng ở cùng thời điểm. (#) p<0,05 có ý nghĩa thống kê so với nhóm đối chứng ở cùng thời điểm. Bảng thời gian phản ứng giật mạnh đuôi chuột ở liều 0,34 mg/kg do ảnh hưởng của BF1 – BF5. Mẫu Thời gian khảo sát (phút) Trƣớc tiêm 30 60 90 120 121 Thời gian phản ứng giật mạnh đuôi chuột (giây) C 1,74±0,15 1,55±0,14 1,74±0,10 1,73±0,14 1,73±0,06 ĐC 2,04±0,08 5,31±0,50** 6,51±0,44** 2,96±0,29* 2,17±0,12* BF 1,56±0,08 1,52±0,07 1,47±0,17 1,65±0,18 1,38±0,17 BF1 1,43±0,09 1,45±0,08 1,79±0,10 1,72±0,12 1,73±0,05 BF2 1,33±0,08 1,53±0,13 1,51± 0,17 1,49±0,11 1,41± 0,09 BF3 1,44± 0,07 1,42± 0,07 1,42±0,05*## 1,83±0,14 1,69±0,14 BF4 1,42±0,08 1,29±0,08 1,49±0,07 1,72±0,17 1,58±0,12 BF5 1,56±0,07 1,41±0,05 1,44±0,09 1,48±0,07 1,44± 0,08*## -Nhóm C: nƣớc muối sinh lý -Nhóm ĐC: Morphin Chlorhydrat 5,0 mg/kg (*) p< 0,05, (**) p<0,01 có ý nghĩa thống kê so với nhóm chứng ở cùng thời điểm. (#) p<0,05, (##) p<0,01 có ý nghĩa thống kê so với nhóm đối chứng ở cùng thời điểm. Phụ lục 4: Kết quả khảo sát khả năng gây độc tế bào ung thƣ của nọc thô (BF) rắn cạp nong B. fasciatus và các phân đoạn (BF1 – BF5) lên tế bào ung thƣ vú (MCF- 7) và ung thƣ phổi (A549) Bảng khả năng gây độc tế bào ung thư của nọc thô (BF) và các phân đoạn (BF1 – BF5) lên tế bào MCF-7 Thời gian (Giờ, h) Nồng độ (ug/mL) Chứng BF1 BF2 BF3 BF4 BF5 BF Lƣợng tế bào sống (%) 24 1 100 99,92 101,24 101,53 100,37 100,23 99,60 10 101,08 100,55 88,36 102,64 100,74 87,01 50 101,61 100,87 77,99 101,29 102,43 76,27 100 100,23 102,22 69,32 100,95 100 67,75 48 1 100 101,23 100,09 99,46 100,69 101,97 100 10 100,96 101,23 91,67 100,67 100,86 93,33 50 100,19 100 74,63 101,85 101,11 73,84 122 100 100,26 100,31 53,59 100,82 100,36 56,17 72 1 100 100,30 100,47 100,70 104,25 102,54 98,89 10 102,62 99,89 82,83 101,58 102,01 81,07 50 100,52 100,83 55,89 101,86 102,34 57,15 100 101,38 102,14 20,16 100,52 101,10 19,68 Bảng khả năng gây độc tế bào ung thư của nọc thô (BF) và các phân đoạn (BF1 – BF5) lên tế bào A549 Thời gian (Giờ, h) Nồng độ (ug/mL) Chứng BF1 BF2 BF3 BF4 BF5 BF Lƣợng tế bào sống (%) 24 1 100 107,34 100,41 100,70 101,19 99,24 99,70 10 104,71 101,02 90,10 101,04 100,09 89,13 50 103,98 103,28 81,47 101,92 99,85 80,52 100 100,70 104,91 73,01 103,30 101,77 70,19 48 1 100 104,54 101,82 99,10 100,63 100,37 99,97 10 102,72 100,32 85,40 100,08 99,75 86,37 50 103,57 100,61 71,77 99,73 100,96 73,77 100 102,87 101,97 55,95 100,21 100,10 53,71 72 1 100 101,19 100,63 97,52 101,35 101,09 98,69 10 100,28 100,58 71,24 99,90 100,65 69,60 50 101,30 100,23 49,97 100,60 101,79 46,17 100 100,32 100,23 16,80 100,95 100,53 13,91 123 Phụ lục 5: Ảnh hƣởng của các phân đoạn thứ cấp từ phân đoạn 5 (PĐ5) nọc bò cạp H. laoticus có tác động đến thời gian chảy máu và đông máu Bảng thời gian chảy máu của các phân đoạn thứ cấp của phân đoạn 5 Mẫu Thời điểm khảo sát (phút) 20 30 60 90 120 Thời gian chảy máu (giây) Chứng 64,00±3,06 27,00±0,97 67,00±3,25 69,00±5,78 80,50±2,72 PĐ 5.1 65,50±4,10 37,00±1,15 35,00±5,89 33,30±4,62 10,00±0,97 PĐ 5.2 76,00±7,05 16,33±1,89 19,67±0,92 20,00±2,74 23,33±1,58 PĐ 5.3 124,30±5,10 23,67±3,08 51,30±8,60 13,30±1,12 8,50±1,95 PĐ 5.4 85,00±9,13 17,67±1,43 21,33±1,43 22,33±1,74 32,50±5,33 PĐ 5.5 210,00±4,83 41,30±7,90 19,00±1,26 9,67±2,11 12,00±0,37 PĐ 5.6 118,00±12,70 21,00±2,66 40,70±7,96 15,33±0,76 10,33±0,76 PĐ 5.7 79,00±8,80 16,50±1,73 37,50±5,87 22,50±3,64 11,00±0,58 PĐ 5.8 11,50±0,76 25,33±2,62 69,70±5,29 46,30±9,22 73,00±4,35 PĐ 5.9 219,00±6,03 12,33±1,38 42,70±7,05 14,00±1,71 22,00±3,01 PĐ 5.10 125,00±4,91 85,00±6,66 18,00±0,52 88,50±5,49 40,00±7,06 PĐ 5.11 123,33±9,82 43,00±4,05 76,70±4,98 36,70±3,21 19,67±3,47 PĐ 5.12 194,00±6,45 22,00±3,01 21,00±3,34 7,00±0,52 5,00±0,97 PĐ 5.13 96,00±1,21 17,67±1,05 17,00±2,34 13,67±2,28 16,67±0,56 PĐ 5.14 66,70±4,65 84,00±8,41 45,00±2,02 63,00±4,27 47,30±3,93 PĐ 5.15 67,30±5,79 36,67±3,65 38,30±6,80 26,67±3,13 14,33±0,76 PĐ 5.16 139,00±5,50 54,67±3,75 16,67±1,52 46,00±5,13 30,33±4,40 PĐ 5.17 42,70±2,91 27,70±3,34 49,00±5,25 47,00±3,60 22,70±1,71 PĐ 5.18 178,00±2.67 11,50±0,43 29,50±1,73 29,00±1,53 62,00±3,33 PĐ 5.19 102,70±4,67 43,00±5,52 35,70±3,15 36,30±3,84 90,33±4,01 PĐ 5.20 167,70±3,12 17,67±1,20 17,67±1,76 10,00±1,59 13,00±0,58 PĐ 5.21 119,00±11,70 25,00±2,22 19,67±2,40 16,33±1,91 13,00±1,24 PĐ 5.22 180,00±7,42 37,70±3,44 18,00±1,71 53,33±0,56 22,33±2,09 PĐ 5.23 142,50±8,91 7,00±0,37 11,00±0,97 13,00±1,10 10,50±0,76 PĐ 5.24 42,30±2,87 14,00±2,28 28,00±6,09 56,30±5,29 18,00±1,32 Bảng thời gian đông máu của các phân đoạn thứ cấp của phân đoạn 5 Mẫu Thời điểm khảo sát (phút) 20 30 60 90 120 Thời gian đông máu (giây) 124 Chứng 293,00±3,82 287,50±6,88 371,50±0,67 268,50±5,33 366,00±9,34 PĐ 5.1 437,00±2,85 387,00±12,40 551,00±4,46 389,30±8,16 414,00±12,30 PĐ 5.2 335,30±8,74 262,00±9,59 287,70±7,13 364,30±8,95 289,70±20,50 PĐ 5.3 353,00±11,10 322,70±9,74 339,70±10,70 300,00±13,10 357,50±1,34 PĐ 5.4 407,70±7,13 368,70±9,85 343,70±21,70 310,00±1,05 443,00±4,80 PĐ 5.5 458,70±9,73 360,33±1,93 341,30±8,59 383,70±8,42 284,30±1,86 PĐ 5.6 369,30±8,36 272,00±19,20 407,00±13,50 463,00±8,41 373,30±1,43 PĐ 5.7 439,00±9,41 344,50±4,19 428,50±9,75 411,00±7,43 281,50±1,12 PĐ 5.8 527,30±7,80 384,00±12,10 379,00±4,55 449,70±11,80 308,70±1,20 PĐ 5.9 435,70±9,12 403,30±6,33 378,70±7,89 351,33±2,29 379,30±3,72 PĐ 5.10 630,50±6,35 410,00±3,61 431,00±8,05 400,50±5,36 369,50±2,28 PĐ 5.11 409,00±6,73 427,70±8,27 405,00±6,08 367,30±8,03 266,33±4,51 PĐ 5.12 492,00±5,94 407,30±5,64 490,70±9,97 359,00±8,14 337,00±8,14 PĐ 5.13 379,70±8,10 363,30±5,49 434,30±4,33 534,70±11,80 349,70±5,95 PĐ 5.14 655,70±10,70 527,70±11,5 445,70±6,61 394,00±8,77 348,70±6,39 PĐ 5.15 533,00±9,25 447,00±7,35 375,00±10,70 389,70±5,25 323,00±7,06 PĐ 5.16 481,00±6,78 381,30±2,26 424,00±7,72 368,00±5,54 395,00±3,39 PĐ 5.17 521,00±9,46 350,00±4,29 472,00±9,00 393,70±5,02 266,67±4,48 PĐ 5.18 611,00±2,77 513,50±3,19 492,50±3,49 455,50±4,46 334,50±5,14 PĐ 5.19 470,00±7,89 498,00±5,70 531,00±6,35 445,00±4,23 403,00±7,33 PĐ 5.20 525,70±6,94 352,00±5,66 339,00±2,77 350,67±8,78 308,30±3,39 PĐ 5.21 560,30±7,81 364,30±5,66 270,00±2,77 327,30±8,78 444,33±3,39 PĐ 5.22 563,70±7,46 372,30±4,44 322,30±8,53 302,33±3,84 373,70±4,63 PĐ 5.23 524,00±7,60 441,00±10,60 385,50±6,45 268,00±5,13 246,50±3,66 PĐ 5.24 521,70±5,41 262,30±5,49 294,30±5,32 443,00±7,38 381,70±8,78 125 Phụ lục 6: Phổ 1H-NMR và 13C-NMR của 5.5.1 Phổ 1H-NMR của 5.5.1 126 127 Phổ 13C-NMR của 5.5.1 128 129 Phụ lục 7: Phổ 1H-NMR và 13C-NMR của Adenosine (Tham khảo ChemicalBook) Phổ 1H-NMR của Adenosine (ChemicalBook) Phổ 13C-NMR của Adenosine (ChemicalBook) 130 Phụ lục 8: Phổ 1H-NMR và 13C-NMR của Adenosine (Tham khảo HMDB) Phổ 1H-NMR của Adenosine (HMDB) Phổ 13C-NMR của Adenosine (HMDB) 131 Phụ lục 9: Phổ 1H-NMR và 13C-NMR của Adenosine (Tham khảo BMRB) 132 Phụ lục 10: Phổ 1H-NMR và 13C-NMR của 5.22.3 Phổ 1H-NMR của 5.22.3 133 134 135 Phổ 13C-NMR của 5.22.3 136 137 Phụ lục 11: Phổ HR-ESI-MS/MS của protein 4.11 138 Phụ lục 12: Phổ HR-ESI-MS/MS của protein 4.12 139 Phụ lục 13: Kết quả khảo sát khả năng kháng tăng sinh tế bào của nọc thô (BF) và các phân đoạn (BF1 – BF5) lên tế bào ung thƣ vú MCF-7 và ung thƣ phổi A549 sau 24 h, 48 h và 72 h (* р <0.05, ** p<0.01, *** p<0.001) Phụ lục 14: Kết quả khảo sát khả năng kháng tăng sinh tế bào của nọc thô (BF) và các phân đoạn (BF3.1 – BF3.4) lên tế bào ung thƣ vú MCF-7 và ung thƣ phổi A549 sau 24 h, 48 h và 72 h (* р <0.05, ** p<0.01, *** p<0.001) 140 Phụ lục 15: Kết quả khảo sát khả năng gây độc của nọc thô (BF) và các phân đoạn (BF1 – BF5; BF3.1 – BF3.4) lên tế bào thƣờng HK2 sau 24 h, 48 h và 72 h. Phụ lục 16: Độc tính gây độc tế bào của phospholipases A2 nọc rắn trên nhiều dòng tế bào ung thƣ khác nhau Phospholipase A2; Loài rắn Dòng tế bào Hoạt tính Nguồn tham khảo Crotoxin; Crotalus durissus Murine erythroleukemia (MEL) cells, clone DS- 19 The 50% inhibitory concentration (IC50) - approximately 0.1-0.2 µM (3.0-5.0 µg/ml) Corin et al., 1993 Chronic myeloid leukemia cell line K562 The IC50 was 32.73 μg/ml after 48 h of treatment. At 72 h of threatment with 50 μg/ml - the inhibition rate 85.9% Yan et al., 2006 MCF-7 At 72 h of treatment with 50 μg/mL - the inhibitory rate 33.8%; with 100 μg/mL - the inhibitory rate 57.0% Yan et al., 2007 141 Human lung adenocarcinoma A549 cells Treatment for 48 h; IC50 78 μg/mL Ye et al., 2011 BJ-PLA2-I; Bothrops jararaca Human leukemia cell line HL-60 Viabilities between 70 and 80% at 40-120 µg/ml Cedro et al., 2018 BthA-I-PLA2; B. jararacussu Leukemic cells Jurkat; human breast tumor cells SK-BR-3; Ehrlich ascites tumor (EAT) cells 100 μg/mL; Jurkat viability 50%; SK-BR-3 viability 30%; EAT cells viability 80% Roberto et al., 2004 BmooTX-I; B. moojeni Jurkat cells 100 μg/mL; viability 50% Santos- Filho et al., 2008 MTX-I; B. brazili Jurkat cells 100 μg/mL; viability 40% Costa et al., 2008 MjTX-I, B. moojeni Chronic myeloid leukemia cell lines K562-S and K562-R The IC50 values for K562-S and K562-R cells were 257 μg/mL and 191 μg/mL, respectively Benati RB, et al., 2018 BnSP-6; B. pauloensis Human breast cancer cells MDA-MB-231 12.5–100 µg/mL; damaging about 10 to 45% of cells Azevedo et al., 2016 VBBPLA2; Vipera berus berus Chronic myeloid leukemia cells K-562 At 48 h of treatment with 100 μg/mL (7.23 μM) the viability reduced to 20% Samel et al., 2013 Pllans-II, an acidic monomeric Asp49-PLA2 from Porthidium lansbergii lansbergii human breast cancer cell MCF7; cervix adenocarcinoma cell line HeLa At 24 h of treatment with 100 μg/mL; HeLa cells viability to 45%; MCF7 cells viability about 80% Jiménez- Charris et al., 2019 Recombinant basic PLA(2) (rSSBPLA(2)); Lapemis hardwickii Human myeloid leukemia cells HL-60; human neuroblastoma cells SK-N-SH; human gastric cancer cells MGC-803 IC50 for HL60 - 45.3 µg/ml; SK-N-SH - 57.12 µg/ml; MGC-803 - 69.3 µg/ml Liang et al., 2005 Nigexine; Naja nigricollis Mouse neuroblastoma cells C-13 T; human myeloid leukemia cells HL-60 IC50 for C-13T – 2.9 µM (38.6 µg/ml); HL-60 – 3.1 µM (41.2 µg/ml) Chwetzoff et al., 1989 142 Phụ lục 17: Bảng so sánh protein 3.3 với một số PLA2 loài B. fasciatus Protein Group Protein ID Accession -10lgP Coverage (%) Coverage (%) BF_3-3 Area BF_3-3 #Peptides #Unique #Spec BF_3-3 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA 280.82 81 81 82 0 505 2 11 sp|A6MEY4|PA2B_BUNFA 270.72 94 94 1.88E+06 76 5 430 4 2 sp|P00628|PA2BV_BUNFA 268.03 87 87 2.54E+05 66 2 377 3 5 sp|P00629|PA2B3_BUNFA 260.08 79 79 57 0 395 3 6 B2KNL2|B2KNL2_BUNFA 260.08 74 74 57 0 395 3 8 B2KNL7|B2KNL7_BUNFA 259.16 72 72 56 0 391 5 3 B2KNL9|B2KNL9_BUNFA 250.07 82 82 1.88E+08 60 11 243 5 7 sp|Q90WA8|PA2B2_BUNFA 244.46 77 77 1.88E+08 57 11 211 6 10 B2KNL1|B2KNL1_BUNFA 214.47 70 70 1.43E+06 37 4 202 6 82 sp|Q7LZQ6|PA2BD_BUNFA 50.93 52 52 2 0 3 7 4 sp|P00627|PA2B6_BUNFA 214.09 83 83 3.78E+07 36 5 138 7 9 B2KNL8|B2KNL8_BUNFA 212.83 72 72 3.78E+07 35 5 112 7 13 B2KNL3|B2KNL3_BUNFA 180.26 46 46 3.74E+07 21 4 40 7 28 B2KNL5|B2KNL5_BUNFA 118.66 25 25 3.65E+07 6 2 13 11 14 sp|P0C551|PA2A_BUNFA 145.06 51 51 4.00E+06 7 5 9 11 41 sp|Q802I1|PA2AB_BUNCA 76.22 15 15 7.70E+04 2 2 2 11 141 R4G2N4|R4G2N4_9SAUR 27.96 8 8 1 0 1 11 142 Q0PL66|Q0PL66_BUNMU 27.96 8 8 1 0 1 11 143 sp|Q9PTA5|PA2BD_BUNMU 27.96 7 7 1 0 1 11 144 sp|Q9PTA6|PA2BC_BUNMU 27.96 7 7 1 0 1 11 145 sp|Q8UUH8|PA2BH_LATCO 27.96 6 6 1 0 1 11 146 R4G7E3|R4G7E3_9SAUR 27.96 6 6 1 0 1 11 147 sp|Q8UUH7|PA2BK_LATCO 27.96 6 6 1 0 1 11 148 sp|Q8UUI0|PA2B1_LATCO 27.96 6 6 1 0 1 11 149 sp|Q8UUH9|PA2B9_LATCO 27.96 6 6 1 0 1 8 12 sp|P14411|PA2BA_BUNFA 144.56 56 56 5.57E+07 15 9 53 8 109 sp|C1IC46|PA2A1_WALAE 44.79 9 9 1 0 1 8 110 sp|C1IC45|PA2A2_WALAE 44.79 9 9 1 0 1 9 25 B2KNL4|B2KNL4_BUNFA 120.71 38 38 3.75E+07 11 3 24 9 29 B2KNL6|B2KNL6_BUNFA 86.49 26 26 3.48E+05 6 1 10 9 88 sp|Q6SLM2|PA2A1_BUNCE 31.44 5 5 1 0 1 9 122 sp|Q9DF33|PA2A2_OPHHA 31.44 5 5 1 0 1 9 123 D5J9R6|D5J9R6_9SAUR 31.44 5 5 1 0 1 9 127 D5J9R8|D5J9R8_9SAUR 31.44 5 5 1 0 1 9 128 D5J9R7|D5J9R7_9SAUR 31.44 5 5 1 0 1 9 129 sp|Q7T1R0|PA2B1_BUNFL 31.44 5 5 1 0 1 10 15 sp|B7FDI0|CRVP_VIPNI 119.87 23 23 3.97E+05 5 1 11 10 17 sp|B7FDI1|CRVP_VIPBE 119.87 21 21 3.97E+05 5 1 11 10 18 sp|Q7ZZN9|CRVP_PROJR 119.87 21 21 3.97E+05 5 1 11 10 19 sp|P79845|CRVP_PROMU 119.87 21 21 3.97E+05 5 1 11 10 20 T2HP25|T2HP25_PROFL 119.87 21 21 3.97E+05 5 1 11 10 21 A0A077LA61|A0A077LA61_PROEL 119.87 21 21 3.97E+05 5 1 11 10 22 sp|Q8JI39|CRVP_PROFL 119.87 21 21 3.97E+05 5 1 11 10 23 A0A077L7I7|A0A077L7I7_PROFL 119.87 20 20 3.97E+05 5 1 11 10 26 sp|P0DMT4|CRVP_ECHCO 112.44 18 18 3.97E+05 4 1 10 10 27 A0A0A1WCN2|A0A0A1WCN2_ECHCO112.44 17 17 3.97E+05 4 1 10 10 38 F2Q6F6|F2Q6F6_CERGO 68.77 10 10 2 0 3 10 43 F2Q6G0|F2Q6G0_DEIAC 68.77 11 11 2 0 3 10 44 F2Q6E5|F2Q6E5_CROHD 68.77 11 11 2 0 3 143 Phụ lục 18: Bảng so sánh các mảnh peptide của protein 3.3 với PLA2 1 (Q90WA7) Protein Group Protein ID Protein Accession Peptide Unique -10lgP Mass Length ppm m/z 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA K.NMIQC(+57.02)AGSRLWVAYVKYGC(+57.02)YC(+57.02)GPGGTGTPLDQLDR.C N 66.97 3962.833 35 5.7 1321.959 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA K.YGC(+57.02)YC(+57.02)GPGGTGTPLDQLDR.C N 64.47 2085.888 19 6.7 1043.959 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA R.AAAIC(+57.02)FAAAPYNLANFGINKETHC(+57.02)Q N 63.76 2751.29 25 6.1 1376.661 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA K.TYEYTC(+57.02)NKPDLTC(+57.02)TDAK.G N 61.47 2078.893 17 6.2 1040.46 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA R.AAAIC(+57.02)FAAAPYNLANFGIN(+.98)KETHC(+57.02)Q N 59.89 2752.274 25 6.2 1377.153 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA R.NVC(+57.02)DC(+57.02)DRAAAIC(+57.02)FAAAPYNLANFGINK.E N 59.49 3015.379 27 5.9 1508.706 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA K.TYEYTC(+57.02)N(+.98)KPDLTC(+57.02)TDAK.G N 59.03 2079.877 17 4.9 1040.951 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA K.GSC(+57.02)ARNVC(+57.02)DC(+57.02)DRAAAIC(+57.02)FAAAPYNLANFGINK.E N 58.7 3546.601 32 5.9 887.6628 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA R.LWVAYVKYGC(+57.02)YC(+57.02)GPGGTGTPLDQLDR.C N 58.65 2945.384 26 6.6 982.8085 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA K.NM(+15.99)IQC(+57.02)AGSRLWVAYVKYGC(+57.02)YC(+57.02)GPGGTGTPLDQLDR.C N 58.5 3978.827 35 7.8 1327.294 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA K.KFGNC(+57.02)IPYFKTYEYTC(+57.02)NKPDLTC(+57.02)TDAK.G N 58.48 3333.514 27 8.3 834.3928 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA R.AAAIC(+57.02)FAAAPYNLANFGINK.E N 57.9 2096.051 20 5.1 699.6946 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA Y.GC(+57.02)YC(+57.02)GPGGTGTPLDQLDR.C N 57.47 1922.825 18 5.5 962.4251 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA G.C(+57.02)YC(+57.02)GPGGTGTPLDQLDR.C N 55.83 1865.804 17 6.1 933.9148 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA K.TYEYTC(+57.02)NKPDLTC(+57.02)TD.A N 54.71 1879.76 15 8 940.895 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA K.NMIQC(+57.02)AGSRLWVAYVKYGC(+57.02)YC(+57.02)GPGGTGTPLDQ(+.98)LDR.C N 54.42 3963.816 35 8.4 991.9697 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA R.AAAIC(+57.02)FAAAPYNLAN(+.98)FGINKETHC(+57.02)Q N 53.7 2752.274 25 7.2 1377.154 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA C.GPGGTGTPLDQLDR.C N 53.24 1382.679 14 8.7 692.3528 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA R.NVC(+57.02)DC(+57.02)DRAAAIC(+57.02)FAAAPYNLANFGINKETHC(+57.02)Q N 53.14 3670.617 32 6.9 918.668 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA Y.FKTYEYTC(+57.02)NKPDLTC(+57.02)TDAK.G N 52.69 2354.056 19 8.4 589.5262 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA K.YGC(+57.02)YC(+57.02)GPGGTGTPLDQLDRC(+57.02)C(+57.02)QTHDHC(+57.02)YDNAK.K N 52.23 3775.497 32 1.9 756.108 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA K.N(+.98)MIQC(+57.02)AGSRLWVAYVKYGC(+57.02)YC(+57.02)GPGGTGTPLDQLDR.C N 52.13 3963.816 35 8.4 1322.291 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA R.C(+57.02)C(+57.02)QTHDHC(+57.02)YDNAKK.F N 52.02 1835.714 14 7 918.8706 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA G.SRLWVAYVKYGC(+57.02)YC(+57.02)GPGGTGTPLDQLDR.C N 51.58 3188.517 28 8.6 1063.856 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA F.AAAPYNLANFGINK.E N 51.47 1462.757 14 5.8 732.39 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA C.AGSRLWVAYVKYGC(+57.02)YC(+57.02)GPGGTGTPLDQLDR.C N 51.44 3316.576 30 6.1 830.1562 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA R.C(+57.02)C(+57.02)QTHDHC(+57.02)YDNAK.K N 51.27 1707.619 13 5 854.8209 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA Y.C(+57.02)GPGGTGTPLDQLDR.C N 50.9 1542.71 15 6.8 772.3673 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA K.FGNC(+57.02)IPYFKTYEYTC(+57.02)NKPDLTC(+57.02)TDAK.G N 50.88 3205.419 26 7.8 1069.489 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA T.YEYTC(+57.02)NKPDLTC(+57.02)TDAK.G N 50.84 1977.845 16 7.1 989.9368 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA Y.VKYGC(+57.02)YC(+57.02)GPGGTGTPLDQLDR.C N 50.67 2313.052 21 7 1157.541 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA R.AAAIC(+57.02)FAAAPYNLAN(+.98)FGINK.E N 50.61 2097.035 20 8.3 700.0249 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA K.FGNC(+57.02)IPYFK.T N 50.53 1144.538 9 7.2 573.2802 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA I.C(+57.02)FAAAPYNLANFGINK.E N 50.15 1769.856 16 6.7 885.9412 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA K.KFGN(+.98)C(+57.02)IPYFK.T N 50.01 1273.617 10 5.3 637.8188 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA F.AAAPYNLANFGINKETHC(+57.02)Q N 49.57 2117.995 19 4.8 1060.01 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA C.YC(+57.02)GPGGTGTPLDQLDR.C N 48.85 1705.773 16 5.7 853.8986 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA F.AAAPYNLAN(+.98)FGINKETHC(+57.02)Q N 48.71 2118.979 19 6.5 707.3383 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA A.AAPYNLANFGINK.E N 48.13 1391.72 13 6.2 696.8715 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA L.NLLQFKN(+.98)MIQC(+57.02)AGSR.L N 47.82 1779.876 15 5.2 594.3024 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA A.GSRLWVAYVKYGC(+57.02)YC(+57.02)GPGGTGTPLDQLDR.C N 47.8 3245.539 29 4.6 1082.858 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA C.FAAAPYNLANFGINK.E N 47.77 1609.825 15 6.9 537.6194 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA K.KFGNC(+57.02)IPYFK.T N 47.7 1272.632 10 9.6 637.3296 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA A.AAIC(+57.02)FAAAPYNLANFGINK.E N 47.59 2025.014 19 5.1 1013.52 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA A.IC(+57.02)FAAAPYNLANFGINK.E N 47.47 1882.94 17 3.4 942.4805 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA Y.NLANFGIN(+.98)KETHC(+57.02)Q N 46.76 1645.752 14 4.5 823.8869 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA A.APYNLANFGINK.E N 46.55 1320.683 12 5.4 661.3522 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA L.NLLQFKNMIQC(+57.02)AGSR.L N 46.48 1778.892 15 5.4 593.9745 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA K.FGN(+.98)C(+57.02)IPYFK.T N 46.34 1145.522 9 7.8 573.7725 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA A.AIC(+57.02)FAAAPYNLANFGINK.E N 45.97 1953.977 18 5.4 978.0011 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA C.FAAAPYNLANFGIN(+.98)KETHC(+57.02)Q N 45.56 2266.048 20 5.5 756.3606 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA F.GNC(+57.02)IPYFKTYEYTC(+57.02)NKPDLTC(+57.02)TDAK.G N 45.2 3058.351 25 5.5 765.5992 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA K.TYEYTC(+57.02)NKPDLTC(+57.02)TDAKGSC(+57.02)AR.N N 44.06 2610.115 22 6.7 871.0514 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA A.APYNLANFGINKETHC(+57.02)Q N 43.49 1975.921 17 -3.7 988.9641 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA F.KTYEYTC(+57.02)NKPDLTC(+57.02)TDAK.G N 43.26 2206.988 18 7.5 552.7583 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA C.FAAAPYNLAN(+.98)FGINK.E N 43.26 1610.809 15 9.7 806.4197 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA G.PGGTGTPLDQLDR.C N 42.58 1325.658 13 7.3 663.8408 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA K.TYEYTC(+57.02)NKPDLTC(+57.02)T.D N 42.49 1764.734 14 5.8 883.3792 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA K.TYEYTC(+57.02)NKPDLTC(+57.02).T N 42.47 1663.686 13 6.5 832.8556 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA R.NVC(+57.02)DC(+57.02)DRAAAIC(+57.02)FAAAPYNLAN(+.98)FGINKETHC(+57.02)Q N 42.36 3671.601 32 9.8 918.9166 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA A.AAPYNLANFGIN(+.98)KETHC(+57.02)Q N 42.15 2047.942 18 6.4 683.6591 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA N.M(+15.99)IQC(+57.02)AGSRLWVAYVKYGC(+57.02)YC(+57.02)GPGGTGTPLDQLDR.C N 41.29 3864.784 34 2.4 967.2057 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA A.APYN(+.98)LANFGINK.E N 41.06 1321.667 12 3.5 661.8429 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA R.NVC(+57.02)DC(+57.02)DR.A N 40.43 937.3382 7 6.7 469.6795 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA P.YNLANFGINK.E N 39.85 1152.593 10 5.8 577.307 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA A.PYNLANFGINK.E N 39.73 1249.646 11 -1.2 625.8293 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA F.AAAPYNLAN(+.98)FGINK.E N 39.66 1463.741 14 7.7 732.8834 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA K.NMIQC(+57.02)AGSRLWVAYVK.Y N 39.64 1894.955 16 4.5 948.4888 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA F.AAAPYN(+.98)LAN(+.98)FGINK.E N 39.57 1464.725 14 3.1 733.3719 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA A.AAPYNLAN(+.98)FGINK.E N 39.01 1392.704 13 7.1 697.3641 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA L.NLLQFKN(+.98)M(+15.99)IQC(+57.02)AGSR.L N 38.35 1795.871 15 7.7 599.6355 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA R.LWVAYVK.Y N 37.98 877.5062 7 4.8 439.7625 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA R.AAAIC(+57.02)FAAAPYN(+.98)LAN.F N 37.95 1537.724 15 6.3 769.8739 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA G.SC(+57.02)ARN(+.98)VC(+57.02)DC(+57.02)DRAAAIC(+57.02)FAAAPYNLANFGINK.E N 37.8 3490.564 31 9.5 873.6565 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA N.KPDLTC(+57.02)TDAK.G N 37.58 1147.554 10 7.2 574.7886 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA G.NC(+57.02)IPYFK.T N 37.24 940.4476 7 7.4 471.2346 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA Y.TC(+57.02)NKPDLTC(+57.02)TDAK.G N 37.16 1522.676 13 7 508.5693 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA R.C(+57.02)C(+57.02)QTHDHC(+57.02)YDNAKKFGNC(+57.02)IPYFK.T N 37.06 2962.241 23 5.6 593.4587 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA G.TGTPLDQLDR.C N 36.98 1114.562 10 8.1 558.2927 144 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA K.TYEYTC(+57.02)NKPDLTC(+57.02)TDAKG.S N 36.66 2135.914 18 1.9 712.98 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA A.KKFGNC(+57.02)IPYFK.T N 36.24 1400.727 11 7.4 467.9199 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA R.AAAIC(+57.02)FAAAPYN.L N 36.04 1238.575 12 6.1 620.2987 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA K.NMIQC(+57.02)AGSR.L N 35.99 1035.459 9 6.9 518.7404 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA G.SC(+57.02)ARNVC(+57.02)DC(+57.02)DRAAAIC(+57.02)FAAAPYNLANFGINK.E N 35.93 3489.58 31 7 873.4083 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA R.AAAIC(+57.02)FAAAPYN(+.98).L N 35.79 1239.559 12 8.6 620.7923 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA K.TYEYTC(+57.02)NKPDLTC(+57.02)TDA.K N 35.48 1950.798 16 5.6 976.4115 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA R.AAAIC(+57.02)FAAAPY.N N 34.85 1124.533 11 7.4 563.2776 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA Y.NLANFGINK.E N 34.84 989.5294 9 8.1 495.776 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA K.FGNC(+57.02)IPYFKTYEYTC(+57.02)NKPDLTC(+57.02)TDAKGSC(+57.02)AR.N N 34.6 3736.642 31 3.5 935.171 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA R.AAAIC(+57.02)FAAAPYNLANFGIN(+.98)KETH.C N 34.39 2464.185 23 7.2 822.4081 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA K.TYEYTC(+57.02)NKPD.L N 34.14 1289.523 10 7.6 645.7739 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA R.AAAIC(+57.02)FAAAPYNLAN.F N 33.77 1536.74 15 8 769.3832 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA K.N(+.98)MIQC(+57.02)AGSR.L N 33.6 1036.443 9 7 519.2324 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA P.GGTGTPLDQLDR.C N 33.23 1228.605 12 6.7 615.3138 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA Y.NLAN(+.98)FGINK.E N 33.22 990.5134 9 8.6 496.2682 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA K.NM(+15.99)IQC(+57.02)AGSRLWVAYVK.Y N 33.06 1910.95 16 8.9 956.4905 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA F.AAAPYNLANFGIN(+.98)KETHC(+57.02)Q N 31.37 2118.979 19 5.4 707.3375 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA K.TYEYTC(+57.02)NKPDLTC(+57.02)TDAKGSC(+57.02)ARNVC(+57.02)D.C N 31.37 3098.284 26 8.2 1033.777 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA K.N(+.98)M(+15.99)IQC(+57.02)AGSRLWVAYVKYGC(+57.02)YC(+57.02)GPGGTGTPLDQLDR.C N 30.91 3979.811 35 7.9 1327.622 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA R.C(+57.02)C(+57.02)QTHDHC(+57.02)YDN(+.98)AKKFGNC(+57.02)IPYFK.T N 30.72 2963.225 23 8.3 593.6572 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA K.NMIQ(+.98)C(+57.02)AGSR.L N 30.62 1036.443 9 7.9 519.2328 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA C.NKPDLTC(+57.02)TDAK.G N 30.43 1261.597 11 6.9 631.8103 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA F.AAAPYNLAN(+.98)FGIN(+.98)KETHC(+57.02)Q N 30.34 2119.963 19 4.8 707.6652 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA R.AAAIC(+57.02)FAAAPYNLA.N N 29.37 1422.697 14 3.3 712.3579 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA N.LANFGINK.E N 29.24 875.4865 8 5.5 438.7529 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA K.TYEYTC(+57.02)NK.P N 28.92 1077.444 8 6.8 539.7328 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA K.TYEYTC(+57.02)NKPDLTC(+57.02)TDAKGSC(+57.02)ARN.V N 28.76 2724.158 23 6.3 682.051 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA K.TYEYTC(+57.02)N(+.98)KPDLTC(+57.02)TD.A N 28.74 1880.744 15 9.4 941.3883 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA K.FGN(+.98)C(+57.02)IPYFKTYEYTC(+57.02)NKPDLTC(+57.02)TDAK.G N 28.65 3206.404 26 -0.2 1069.808 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA G.N(+.98)C(+57.02)IPYFK.T N 28.55 941.4316 7 3.2 471.7246 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA K.TYEYTC(+57.02)NKPDLTC(+57.02)TDAKGSC(+57.02)ARN(+.98)VC(+57.02)DC(+57.02)DR.A N 28.41 3530.427 29 5.8 707.0967 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA R.AAAIC(+57.02)FAAAP.Y N 28.33 961.4691 10 7.5 481.7455 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA Q.C(+57.02)AGSRLWVAYVK.Y N 27.73 1408.729 12 6.1 470.5863 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA K.NM(+15.99)IQC(+57.02)AGSR.L N 27.13 1051.454 9 7.8 526.7383 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA F.KTYEYTC(+57.02)N(+.98)KPDLTC(+57.02)TDAK.G N 26.75 2207.971 18 -4.5 1104.988 1 1 sp|Q90WA7|PA2B1_BUNFA T.GTPLDQLDR.C N 26.28 1013.514 9 7.6 507.7682 2 11 sp|A6MEY4|PA2B_BUNFA K.YGC(+57.02)YC(+57.02)GPGGTGTPLDQLDR.C N 64.47 2085.888 19 6.7 1043.959 2 11 sp|A6MEY4|PA2B_BUNFA R.AAAIC(+57.02)FAAAPYNLANFGINKETHC(+57.02)Q N 63.76 2751.29 25 6.1 1376.661 145 Phụ lục 19: So sánh trình tự amino acid của protein 3.3 và phospholipase A2 1 (Q90WA7; chuỗi 28-145).