Tìm hiểu về sự biến đổi của protein của trứng và sữa trong quá trình bảo quản, chế biến

Trang  PAGE 1 LỜI MỞ ĐẦU  Ðặc điểm của cơ thể sống là trao đổi vật chất thường xuyên với môi trường bên ngoài. Cơ thể lấy oxy, nước và thức ăn từ môi trường. Khẩu phần của con người là sự phối hợp các thành phần dinh dưỡng có trong thực phẩm và nước một cách cân đối thích hợp với nhu cầu của cơ thể. Những chất dinh dưỡng cần thiết cho cơ thể sống là các chất sinh năng lượng bao gồm protein, lipit, gluxit và các chất không sinh năng lượng bao gồm các vitamin, các chất khoáng và nước. Protein là thành phần dinh dưỡng quan trọng nhất, chúng có mặt trong thành phần của nhân và chất nguyên sinh của các tế bào. Quá trình sống là sự thoái hóa và tân tạo thường xuyên của protein. Vì vậy, hàng ngày cần ăn vào một lượng đầy đủ protein. Protein của trứng sữa là loại aminoacid cần thiết cho cơ thể, tỷ lệ phù hợp nên dễ hấp thu, có thể hấp thu trên 94%. Việc nghiên cứu hệ thống, tính chất, chức năng và những biến đổi của protein trứng sữa trong quá trình chế biến và bảo quản là rất cần thiết trong thực tế sản xuất và đời sống.  NỘI DUNG GIỚI THIỆU CHUNG Protein (Protit hay Đạm) là những đại  HYPERLINK "" phân tử được cấu tạo theo nguyên tắc đa phân mà các đơn phân là  HYPERLINK "" acid amin. Chúng kết hợp với nhau thành một mạch dài nhờ các liên kết peptide (gọi là chuỗi polypeptide). Các chuỗi này có thể xoắn cuộn hoặc gấp theo nhiều cách để tạo thành các bậc cấu trúc không gian khác nhau của protein. Cấu trúc chung của axit amin 1. Vai trò dinh dưỡng của protein - Protein là yếu tố tạo hình chính, tham gia vào thành phần các cơ bắp, máu, bạch huyết, hocmôn, men, kháng thể, các tuyến bài tiết và nội tiết. Cơ thể bình thường chỉ có mật và nước tiểu không chứa protein. Do vai trò này, protein có liên quan đến mọi chức năng sống của cơ thể (tuần hoàn, hô hấp, sinh dục, tiêu hóa, bài tiết hoạt động thần kinh và tinh thần...). - Protein cần thiết cho chuyển hóa bình thường các chất dinh dưỡng khác, đặc biệt là các vitamin và chất khoáng. Khi thiếu protein, nhiều vitamin không phát huy đầy đủ chức năng của chúng mặc dù không thiếu về số lượng. - Protein còn là nguồn năng lượng cho cơ thể, thường cung cấp 10%-15% năng lượng của khẩu phần, 1g protein đốt cháy trong cơ thể cho 4 Kcal, nhưng về mặt tạo hình không có chất dinh dưỡng nào có thể thay thế protein. - Protein kích thích sự thèm ăn và vì thế nó giữ vai trò chính tiếp nhận các chế độ ăn khác nhau. Thiếu protein gây ra các rối loạn quan trọng trong cơ thể như ngừng lớn hoặc chậm phát triển, mỡ hóa gan, rối loạn hoạt động nhiều tuyến nội tiết (giáp trạng, sinh dục), thay đổi thành phần protein máu, giảm khả năng miễn dịch sinh học của cơ thể và tăng tính cảm thụ của cơ thể với các bệnh nhiễm khuẩn. Tình trạng suy dinh dưỡng do thiếu protein đã ảnh hưởng đến sức khỏe trẻ em ở nhiều nơi trên thế giới. 2. Giá trị dinh dưỡng của protein. Các protein cấu thành từ các axit amin và cơ thể sử dụng các axit amin ăn vào để tổng hợp protein của tế bào và tổ chức. Thành phần axit amin của cơ thể người không thay đổi và cơ thể chỉ tiếp thu một lượng các axit amin hằng định vào mục đích xây dựng và tái tạo tổ chức. Trong tự nhiên không có loại protein thức ăn nào có thành phần hoàn toàn giống với thành phần axit amin của cơ thể. Do đó để đáp ứng nhu cầu cơ thể cần phối hợp các loại protein thức ăn để có thành phần axit amin cân đối nhất. Có 8 acid amin cơ thể không thể tổng hợp được hoặc chỉ tổng hợp được một lượng rất ít đó là lizine, tryptophan, phenynalaninin, leucine, izoleucine, valine, treonine, methionine. Người ta gọi chúng là các axit amin cần thiết. Giá trị dinh dưỡng một loại protein cao khi thành phần axit amin cần thiết trong đó cân đối và ngược lại. Các loại protein nguồn gốc động vật (thịt, cá, trứng, sữa) có giá trị dinh dưỡng cao, còn các loại protein thực vật có giá trị dinh dưỡng thấp hơn. Biết phối hợp các nguồn protein thức ăn hợp lý sẽ tạo nên giá trị dinh dưỡng cao của khẩu phần. Ví dụ gạo, ngô, mì nghèo lizin còn đậu tương, lạc, vừng hàm lượng lyzin cao, khi phối hợp gạo hoặc mì hoặc ngô với đậu tương, vừng , lạc sẽ tạo nên protein khẩu phần có giá trị dinh dưỡng cao hơn các protein đơn lẻ . 3. Nguồn protein trong thực phẩm. - Thực phẩm nguồn gốc động vật (thịt, cá, trứng, sữa) là nguồn protein quý, nhiều về số lượng, và cân đối hơn về thành phần và đậm độ axit amin cần thiết cao. - Thực phẩm nguồn gốc thực vật (đậu tương, gạo, mì, ngô, các loại đậu khác...) là nguồn protein quan trọng. Hàm lượng axit amin cần thiết cao trong đậu tương còn các loại khác thì hàm lượng axit amin cần thiết không cao, tỉ lệ các axit amin kém cân đối hơn so với nhu cầu cơ thể. A.HỆ THỐNG PROTEIN TRỨNG, TÍNH CHẤT VÀ CHỨC NĂNG CỦA CHÚNG,NHỮNG BIẾN ĐỔI TRONG QUÁ TRÌNH CHẾ BIẾN VÀ BẢO QUẢN. 1. HỆ THỐNG PROTEIN CỦA TRỨNG: 1.1. Thành phần và cấu trúc của trứng gà: Trọng lượng bình quân của một quả trứng gia cầm: Gà :60-65 Vịt: 60-80 Ngỗng: 150-170 Cun cút: 10-15 Cấu trúc của trứng: Lớp màng protein ngoài vỏ2- Vỏ cứng3- Màng trong4- Buồng hơi5- Lòng trắng6- Dây chằng7- Màng noãn hoàn8- Lòng đỏ9- Đìa phôi Cấu trúc của một quả trứng là hình elip: một đầu nhọn, một đầu tù, bao gồm: - Màng ngoài vỏ là lớp tiểu bì protein dày 10 – 30μm ít tan trong nước, có tính chất gần giống như colagen, có tác dụng hạn chế sự bốc hơi nước, ngăn ngừa sự xâm nhập của vi sinh vật qua vỏ vào lòng trắng . Vì thế nếu lau rửa hay cọ xát làm tổn thương lớp màng này mà không có biện pháp bảo vệ (sát trùng, bao gói) thì vi sinh vật dễ xâm nhập vào trứng gây ung hỏng nhanh. Sự tồn tại của lớp màng này là dấu hiệu đánh giá mức độ tươi mới của trứng.- Vỏ ngoài có cấu trúc mạng lưới protein trên đó có bám các tinh thể CaCO3 (90% khối lượng vỏ), MgCO3 (1%) và Ca3(PO4)2 (1%). Trên bề mặt vỏ có những lỗ nhỏ thấm khí: 10000 lỗ/trứng để cho phôi có thể hô hấp khi ấp trứng.- Màng trứng do các sợi protein-saccarit tạo nên có bề mặt dày 70μm. Khi bị biến tính nhiệt (luộc trứng) màng này trở nên dai và bền chắc, dễ tách khỏi lòng trắng.- Buồng hơi: trứng vừa mới đẻ thì màng trong dính vào vỏ. Sau một thời gian, nhiệt độ của trứng giảm dần, khí và hơi nước trong ruột trứng thoát ra ngoài qua các lỗ trên vỏ, thể tích ruột trứng giảm đi, ở đầu tù của trứng, lớp màng dần dần tách khỏi vỏ tạo nên buồng hơi. Kích thước của buồng hơi tăng dần theo thời gian.- Lòng trắng (albumin) gồm 3 lớp: lớp ngoài lỏng (23%), lớp giữa đặc (57%), lớp trong lỏng (20%), khi bị vỡ thì chính lớp albumin đặc giữa bao lấy lòng đỏ.Albumin là dịch thể gồm các protein hình cầu như: ovalbumin, conalbumin, ovogolbulin, flavoprotein , ovoglucoprotein, ovomacroglobulin, avidin và một protein hình sợi là ovomuxin. Trong albumin trứng còn có 0,5% glucoza tự do, đây là tác nhân gây nên phản ứng làm sẫm màu phienzim, có thể loại trừ phản ứng này bằng enzim glucooxidoza (đã được ứng dụng trong công nghệ).- Dây chằng cũng là một loại albumin đặc để giữ cho lòng đỏ luôn ở trung tâm quả trứng. Nếu trứng để lâu hay trứng bị hư hỏng thì lòng trắng trứng và dây chằng bị chảy loãng (vừa lòng trắng), khi đó lòng đỏ có thể bị di chuyển tự do hoặc trộn lẫn với lòng trắng trứng, khi trứng vỡ thì ruột trắng chảy loãng, không phân biệt được lòng đỏ. Thành phần ovalbumin chiếm nhiều nhất lòng trắng (58,4%), nó có 4 nhóm – SH và 2 cầu Đi-sunfua – S – S – , có khả năng tạo gel tốt, tạo bọt tốt khi đánh khuấy, bọt ổn định khi làm lạnh, làm bền bọt khi gia nhiệt. Các albumin có tính kháng khuẩn (trực tiếp hay gián tiếp: tạo phức với vitamin, kim loại, độc tố) góp phần bảo vệ phôi của trứng: albumin tươi nói chung là khó tiêu hóa, chỉ sau khi biến tính nhiệt (luộc, rán chín) mới có thể tiêu hóa dễ dàng, đó là do thành phần ovomuxin là một antitripxin (enzim kháng tiêu hóa protein) và có 1 số globulin không chịu tác dụng của enzim tiêu hóa. - Lòng đỏ: gồm các hạt protein phân tán trong dung dịch protein, hạt hình cầu đường kính 1,3 – 20 μm do 3 kiểu protein liên kết với nhau thành một phức bao gồm: lipovitelin và phosvitin là 2 hợp phần cơ sở, còn lipoprotein sẽ đính với phức qua cầu nối trung gian phosvitin. Các lipovitelin là protein nặng có thể tách thành 2 dạng β, α, lipovitelin. Phosvitin là một phosphoprotein rất giàu serin ( chiếm 31% lượng axitamin của lòng đỏ) có khả năng cố định các ion sắt. Dung dịch của lòng đỏ (dịch tương) bao gồm livetin và lipoprotein nhẹ. Livetin là một protein hình cầu với 3 dạng γ, β, α, khác nhau về phân tử lượng. Chúng có thể tách ra 2 phần: L1 có phân tử lượng 10 triệu và L3 có phân tử lượng3triệu.Lòng đỏ chứa gần như toàn bộ lipit của trứng chủ yếu là triglixerit (60%), phosphatit(28%)vàcholesterol(5%).- Cường độ màu của lòng đỏ phụ thuộc vào hàm lượng carotenoit của thức ăn và điều kiện chăn thả. Gia cầm nuôi thả tự nhiên, ăn thức ăn tự nhiên thì trứng có lòng đỏ màu sắc đẹp hơn so với gia cầm nuôi theo lối công nghiệp.Khi luộc trứng hoặc dùng các xử lý nhiệt khác (rán) thì lòng đỏ đặc lại mùi vị bùi, béo đặc trưng, đặc biệt từ lòng trắng có thể giải phóng ra H2S, có thể tác dụng với Fe của lòng đỏ tạo kết tủa đen FeS (vết đen trên bề mặt lòng đỏ đã chín).- Đáng chú ý là thành phần acid amin của trứng rất cân đối, ổn định, gần như không phụ thuộc vào giống thức ăn, điều kiện nuôi dưỡng gia cầm, Vì vậy trong dinh dưỡng học người ta coi protein trứng là loại hoàn thiện và lấy nó làm chuẩn dinh dưỡng ( các chỉ số: giá trị sinh học (BV), tỉ lệ hiệu quả protein (PER), thang giá trị hóa học(CS), chỉ số axitamin cần thiết (EAAI), giá trị thay thế protein (PRV). 1.2. Các Protein của lòng trắng trứng: Thành phần hóa học trong lòng trắng trứng gà Các tiểu phần protein của lòng trắng trứng Thành phầnTỷ lệ (%)Ovoalbumine58.4Ovomucoide14.1Ovomucine2.0Ovoconalbumine13.2Ovoglobuline11.9 Ovoalbumine là protein giàu nhất của lòng trắng, là một phosphoglucoprotein có gốc phosphat đính vào gốc serin, có chứa 3.5% gluxit dưới dang một “đơn nguyên” với khối lượng phân tử là 1570 gồm 5 gốc D-maroza và 3 gốc D- glucosamin. Phân tử Ovoalbumine có 4 nhóm -SH và hai cầu đisunfua. Trong thời gian bảo quản số cầu đisunfua sẽ tăng lên do hình thành ra S- Ovoalbumine thì khả năng tạo gel bị giảm. Ovoalbumine rất dễ bị biến tính bề mặt do đó cũng có tác dụng ổn định các bọt tạo ra khi ở nhiệt độ thấp. Ovoconalbumine là một glucoprotein, có chứa 0.9% D- manoza và 1.7% glucosamin, do hai tiểu đơn vị tạo nên. Ovoconalbumine tạo phức được với các cation kim loại hóa trị và ba như: Cu2+, Zn2+, Al3+, Fe3+. Ở pH = 6 một nhóm Ovoconalbumine có thể đính được hai ion kim loại. Phụ thuộc vào bản chất của kim loại mà phức sẽ có màu (màu đỏ với Fe, màu vàng với Cu) hoặc không. Ở phức với kim loại thì bền với nhiệt độ hơn protein lúc đầu. Ovomucoide là một gluprotein chứa 0.5- 4% D- galactoza, 7- 8% mantoza, 10- 18% D- glucosamin và 0.03- 2.2% acid xialic. Đơn nguyên gluxit nối với phân tử protein gốc asparagin. Phân tử do ba tiểu đơn vị tạo nên. Ovomucoide có hoạt tính antitripxin và có hoạt tính rất chịu nhiệt trừ khi ở trong môi trường kiềm. Ovomucine là một glucoprotein do hai tiểu đơn vị lập nên, có chứa gần 30% gluxit (6- 23% hexoza, 6- 16% hexoamin và 1- 14% acid xialic). Do các gốc xialic tích điện tạo ra lực đẩy tĩnh điện làm cho có cấu trúc thớ và cấu trúc nhớt của lòng trắng trứng giữa. Ovomucine cũng làm bền bọt ở lạnh. Nói chung các protein của lòng trắng trứng có tính kháng khuẩn trực tiếp hoặc gián tiếp (phức với vitamin hoặc với kim loại), góp phần bảo vệ phôi cũng như khả năng bảo quản của trứng. Khi mới đẻ ra coi như đã tiệt trùng, nhưng ngoài vỏ có rất nhiều vi khuẩn do phân gà mang đến, đặc biệt là salmonella. Khi rửa trứng thường làm cho vi khuẩn xâm nhập vào trứng dễ dàng do mất lớp tiểu bì protein bảo vệ cũng như nước chui vào kéo theo vi khuẩn. Do đó sau khi rửa, trứng phải được làm khô ngay. Các protein của lòng trắng trứng nguyên là khó tiêu hóa, chỉ sau khi nấu mới trở nên dễ dàng. Có lẽ là do hoạt tính kháng tripxin của Ovomucoide cũng như do tính chống chịu đối với enzym tiêu hóa của một số globulin không bị biến tính. Sự chuyển Ovoconalbumine  thành S- Ovoconalbumine , sự phân ly phức Ovomucine – lizozim kèm theo phá hủy gel Ovomucine , là những phản ứng quan trọng xảy ra trong thời gian bảo quản trứng làm tổn thất ít ra là từng phần các tính chất tạo gel và tạo bọt cũng như khả năng hóa lỏng của lòng trắng trứng. Sự tổn thất CO2 trong trứng xảy ra thường xuyên bắt đầu ngay sau khi trứng mới đẻ và sẽ gia tăng khi nhiệt độ tăng do đó sẽ làm tăng giá trị pH của lòng trắng trứng từ 7.6 lên 9.7. Có thể bảo quản hay sơ chế trứng bằng các phương pháp: bảo quản lạnh từ t = 10C, độ ẩm là 90% trong 6 tháng, bảo quản trứng trong khí quyển đặc có 2,5% CO2 hay khí trơ khác như N2, nhúng trứng vào dầu khoáng, parafin nóng chảy để bịt các lỗ thông hơi trên vỏ, chần trứng (để làm đông tụ nhanh 1 lớp mỏng protein dưới màng trong), bao gói kín, chế biến trứng muối (dung dịch NaCl, Ca(OH)2). 1.3. Các Protein của lòng đỏ trứng: Các hạt có mặt lơ lửng trong lòng đỏ là do ba kiểu protein liên kết với nhau thành một phức, trong đó lipovitelin và phosvitin là hai hợp phần cơ sở. Các lipoprotein nhẹ sẽ đính vào phức qua phosvitin làm cầu nối trung gian. Các lipovitelin là lipoprotein nặng có thể tách ra thành α- và β- lipovitelin. Khi pH 104Khối lượng riêng ( có cả nước)1,0632 g.cm-3Các hạt trong một ml sữa 1014-1016Khối lượng2,2.10-15gTổng diện tích của các hạt5.104cm2/ml sữaLượng nước hydrat hóa3,7gH2O/g proteinKhoảng cách tự do trung bình240nm Chú thích : A: dưới-micelle; B : chuỗi bề mặt; C: Phosphat canxi; D: κ -casein; E: nhóm phosphat 2. TÍNH CHẤT, CHỨC NĂNG CỦA SỮA: 2.1. Khả năng đông tụ của casein Sữa tươi luôn có độ pH xấp xỉ 6,6-6,7 và các mixen casein mang điện tích âm. Vì tất cả các mixen đều có điện tích âm nên chúng đẩy nhau và điều đó khiến các mixen casein tồn tại dưới dạng keo. Các phân tử nước cũng liên kết với các điện tích của casein góp phần duy trì các mixen trong dung dịch. Khi giảm độ pH (do kết quả của quá trình lên men tạo acid lactic hoặc acid do con người chủ động bỏ vào), các ion H+ của acid sẽ liên kết với mixen casein mang điện tích âm và làm giảm điện tích của mixen casein. Khi tới giới hạn, các mixen casein sẽ đông tụ ( tạo thành gel). Theo lý thuyết điểm đẳng điện pI của casein là 5,1-5,3. Trong dung dịch muối như điều kiện của sữa, casein đông tụ tốt nhất ở pH 4,5 đến 4,7. Khi cho dư acid (hoặc quá trình lên men quá dài, sữa có độ chua cao) và casein đã đông tụ, casasein sẽ bị tái hòa tan, tạo thành muối và acid. Bên cạnh khả năng bị đông tụ bởi acid như đã trình bày ở trên casein còn bị đông tụ bởi renin (là một proteaza được chiết xuất từ dạ dày bê). Quá trình đông tụ casein của sữa dưới tác dụng của renin thực chất là quá trình thủy phân hạn chế casein K, vỏ háo nước bị phá hủy do các ion canxi dễ dàng tiếp cận với casein α,β và paracasein K và làm cho chúng tạo gel. Renin thủy phân liên kết peptit giữa Phe-Met (ở vị trí 106-169) hòa tan và paracasein K (1-105) không hòa tan. Phản ứng này không phụ thuộc vào ion Ca2+. Sự đông tụ tạo ra do loại bỏ một phần caseinoglucopeptit, làm giảm sự tích điện bề mặt của mixen tức là giảm lực đẩy tĩnh điện giữa các mixen . Bề mặt của các mixen trở nên ưa béo và do đó mà các mixen liên hợp một cách dễ dàng. Có thể nói tác động của renin đối với casein bao gồm ba bước: bước 1 cắt liên kết Phe 105 và Met 106 trong phân tử casein K; bước 2: tạo thành tập hợp (đông tụ); bước 3: tác dụng của renin với các cấu tử casein xảy ra trong quá trình chín phomai. Tốc độ của ba bước này phụ thuộc chủ yếu vào nhiệt độ và pH. Riêng đối với bước thứ hai thì còn chịu ảnh hưởng của canxi, các tính chất của mixen casein có hoặc không có liên kết với serum protein biến tính. Các tương tác ion cũng xảy ra giữa phần tích điện dương của paracasein K và phần tích điện âm của casein α và β. Các cầu canxi phosphat cũng được thiết lập. Sau khi kết tủa casein bằng axit , trong phần nước còn lại (whey ) chứa α- lactalabumiin, β-lactoglobulin và một lượng nhỏ protein albumin. Khi sữa bị gia nhiệt , các protein lactoserum bị biến tính và liên kết với casein bằng ransin và giảm khả năng liên kết với ion canxi. Protein lactoserum, đặc biệt là -lactalbumin có giá trị dinh dưỡng rất cao. Thành phần axit amin của chúng rất giống với thành phần axit amin lý tưởng. α-Lactalbumin: Có thành phần axit amin tương tự casein. Điểm đẳng điện ở PH=5,1. Không bị đông tụ bởi men sữa. β-Lactoglubulin: Có điểm đẳng điện ở PH=5,3. Khi đun nóng sữa trên 600C, hàng loạt các phản ứng xảy ra. Cầu disunfua bắt đầu tạo thành giữa các phân tử β-lactoglobulin và phân tử casein K, giữa phân tử β-lactoglobulin và α-lactalbumin. Ở nhiệt độ cao, các hợp chất chứa lưu huỳnh như H2S lần lượt được giải phóng , tạo thành mùi nấu cho sữa. β-Lactoglobulin có hai cầu disunfua và các nhóm -SH tự do, chúng có thể liên hợp tạo thành các dime, octame. Khi bị đun đến 800C β-Lactoglobulin đông tụ một cách dễ dàng . Sự đông tụ này xảy ra theo hai giai đoạn . Giai đoạn 1 ở 65-700C kèm theo sự thay đổi cấu hình phân cuả protein liên quan đến sự giãn ra của các polypeptide của globulin. Giai đoạn 2 là giai đoạn đông tụ, tạo thành gel. Khi đó xảy ra sự liên hợp tạo thành các liên kết S-S do các nhóm tiol tự do trong cùng một phân tử hoặc giữa các phân tử. Renin không đông tụ β-lactoglobulin ở điều kiện thường nhưng β-lactoglobulin bị biến tính do xử lý nhiệt độ cao nên sau đó, khi lên men β-lactoglobulin sẽ chuyển vào quện sữa. Imunoglobulin(các globulin miễn dịch): Có thể kết tủa các globulin miễn dịch bằng magie sunfat, amonsunfat. Trong sữa bình thường hàm lượng globulin miễn dịch rất thấp. Ngược lại, trong sữa đầu chúng chiếm đến 90% tổng số protein lactoserum. Khi tác dụng lên sữa nhiệt độ từ 70% trở lên, casein có khả năng hydrat hóa cao và đạt mức cực đại ở 90-950C, ở nhiệt độ cao hơn nữa, khả năng hydrat hóa của casein lại giảm. Việc xử lý nhiệt làm giảm khả năng đông tụ bằng renin của casein. Sữa đun ở 1200C trong 15 phút hoàn toàn mất khả năng đông tụ bằng renin. Khi độ acid của sữa cao thì casein lại đông tụ ở nhiệt độ thấp. Albumin và glubulin kém bền đối với nhiệt hơn. Ngay ở 600C albumin đã bắt đầu bị biến tính và khi nhiệt độ càng tăng thì biến tính lại càng mạnh, ở 80-950C albumin bị biến tính hoàn toàn, globulin 750C. Xử lý nhiệt ở nhiệt độ cao hơn 850C khiến cho sữa có mùi thơm đặc trưng (mùi hạnh nhân) do sự biến đổi các acidamin kèm theo sự tạo thành các nhóm sunlfuahydrin (-SH) của các protein. 2.2. Khả năng tạo độ nhớt: Độ nhớt phụ thuộc vào thành phần hóa học của sữa, trước hết là các protein còn các muối lactoseza không ảnh hưởng tới độ nhớt. Hàm lượng chất béo càng cao thì độ nhớt càng cao. Độ nhớt phụ thuộc rất nhiều vào nhiệt độ. Khi nâng nhiệt độ đến 600C độ nhớt giảm rõ rệt, ở nhiệt độ cao hơn độ nhớt lại tăng. Độ nhớt giảm khi đun đến 600C là do tăng tốc độ chuyển động của các phân tử (tính chất chung của phần lớn các dung dịch) còn khi đun trên 600C (thanh trùng hay tiệt trùng) độ nhớt lại tăng là do sự thay đổi hóa lý của các protein khiến cho các phân tử của chúng lớn lên. Khi cô đặc trong thiết bị cô đặc chân không, độ nhớt tăng 2-3 lần. Đặc biệt sữa đặc cô đặc có đường có độ nhớt tới 30-40 poa. Sau khi bảo quản 2-6 tháng ở 25-280C, giá trị này tăng lên tới 100-457 poa. Khi cô đặc, độ nhớt tăng là do nồng độ chất khô, do tính chất hóa lý của protein thay đổi và đối với sữa cô đặc có đường còn do đưa một lượng lớn đường vào. 2.3. Khả năng tạo nhũ tương: Chủ yếu là chất béo ở dạng chất cầu mỡ. Kích thước và số lượng cầu mỡ không ổn định và phụ thuộc vào nhiều yếu tố mà chủ yếu là khẩu phần thức ăn, giống, điều kiện sống, thời kỳ có thai. Kích thước các cầu mỡ có ý nghĩa rất quan trọng, nó xác định sự biến đổi chất béo vào sản phẩm trong hàng loạt các quá trình công nghệ (ly tâm, đồng hóa, quá trình sản xuất phomat, bơ). Số lượng trung bình trong 1ml sữa có khoảng 3000-4000 triệu cầu mỡ có đường kính trung bình 3µm (giới hạn dao động 0.3-10µm). Nhũ tương chất béo của sữa khá bền vững. Đun sữa đến nhiệt độ cao, làm lạnh tơi nhiệt độ thấp, tác động cơ học của bơm, cánh khuấy…vẫn không làm vỡ được màng bao cầu mỡ. Vỏ này chỉ có thể bị phá hủy khi có tác động cơ học đặc biệt (khi sản xuất bơ) hoặc do ảnh hưởng của hóa chất (acid hay kiềm). Các cầu mỡ không bị phá hủy khi có tác động cơ học mạnh là do trên bề mặt các cầu mỡ được bao bằng một lớp lipoprotein. 2.4. Khả năng tạo huyền phù: Chủ yếu là protein và các chất liên kết khác như lipoprotein. Các protein trong sữa ở dạng phân tử lớn có kích thước từ 15-200nm (albumin 15-50nm, globulin 25-50nm, casein 40-200nm). Do kích thước phân tử protein lớn tạo thành dung dịch keo. Trên bề mặt các phân tử protein có chứa các nhóm háo nước –NH2, -COOH, -CO, -NH,..nên rất dễ dàng hút nước. Khi các nhóm này phân ly sẽ tạo thành các điện tích (+) và (-) với số lượng xác định. Hai yếu tố này (háo nước và có điện tích) thường quyết định sự bền vững của protein ở dạng keo. Khi hai yếu tố này bị phá hủy sẽ dẫn tới sự đông tụ của protein và do đó thường yếu tố háo nước có ý nghĩa quan trọng hơn đối với độ bền của protein sữa. Điều này giải thích vì sao albumin và globumin trong môi trường acid bền hơn casein. Do đó độ háo nước cao nên chúng không bị đông tụ ngay cả ở điểm đẳng điện. 3.NHỮNG BIẾN ĐỔI CỦA PROTEIN SỮA TRONG CHẾ BIẾN VÀ BẢO QUẢN: 3.1. Tác động của quá trình gia nhiệt: Khi thanh trùng Pasteur ứng dụng trong sản xuất sữa hộp và cô đặc sữa (thường nhiệt độ dưới 1000C) thì protein nhất là β-lactoglobulin bị biến tính. Bắt đầu từ 800C, protein trong dung dịch sẽ tự trùng hợp và có thể tạo ra gel. Các nhóm tiol tự do, vốn ban đầu được ẩn dấu ở trong lòng phân tử sẽ xuất hiện khi cấu trúc cầu bị giãn mạch, sẽ tương tác với các nhóm tiol khác hoặc với các cầu di-sunfua trong cùng một phân tử hoặc giữa các phân tử. Khi đó sẽ tạo ra những phức hợp giữa các protein hòa tan đã bị biến tính và các hợp phần chứa S của mixen (casein K,casein αS2). Khi nhiệt độ trên 1000C thì phần lớn các protein của lactoserum có thể ở trạng thái liên kết với các mixen casein. Bề mặt của các mixen này bị biến đổi làm cho chúng bền với proteaza (đặc biệt là với chimozin). Phức hợp β-lactoglobulin casein K được tạo thành có tác dụng làm bền các protein của sữa đối với sự thanh trùng ở 120-1400C sau này cũng như đối với tác dụng đông tụ của enzyme. Cần lưu ý rằng tất cả protein đều không có tác dụng làm bền các mixen casein đối với đun nóng hoặc đông tụ. một số chất như lisozime còn có tác dụng làm cho các mixen nhạy cảm với chimozime hơn. Ở nhiệt độ từ 110-1200C, độ bền của protein sữa phụ thuộc rất mạnh vào pH. Từ đó người ta phân biệt ra kiểu sữa: Sữa kiểu A có độ bền bé nhất ở nhiệt độ 1400C và ở pH= 6.8 Sữa kiểu B có độ bền tăng liên tục cùng với pH. Hiện tượng này bị chi phối do nhiều nhân tố khác nhau như sau: Khi đính thêm các protein của lactoserum thì bề mặt của mixen bị xấu đi làm cho điện thế và khả năng hydrat hóa của mixen bị thay đổi. Trong quá trình gia nhiệt pH bị giảm ( do tạo ra các acid hữu cơ từ lactoza và từ phản ứng thủy phân phosphate hữu cơ của casein), nên làm cho sữa nhạy cảm hơn với đông tụ nhiệt. Khi gia nhiệt nghiêm ngặt sẽ làm biến đổi các casein. Vì nghèo cấu trúc bậc 2 và bậc 3 nên các casein không bị biến tính một cách thực thụ mà vẫn ở dạng hòa tan khi ở nhiệt độ cao. Tuy nhiên, bắt đầu từ nhiệt độ 1100C sẽ xảy ra các phản ứng thủy phân để giải phóng ra phospho và nitơ phi protein. Phospho bị giải phóng tức là khả năng cố định canxi bị giảm. Mặc dù hàm lượng nước cao, việc thanh trùng cũng kéo theo phản ứng maillard làm cho một phần các gốc lizin bị mất hoạt động do đó sẽ ức chế một giai đoạn phụ của quá trình đông tụ bằng chimozin (nhóm ε- NH2 của lizin tham gia ) Nồng độ chất khô của sữa cũng có ảnh hưởng đến độ bền nhiệt. khi nồng độ tăng sẽ làm giảm đáng kể độ bền nhiệt của sữa và cũng làm tăng nguy cơ tạo gel trong quá trình bảo quản. 3.2. Tác động của quá trình xử lý lạnh: Khi bảo quản sữa ở nhiệt độ thấp (2 - 60C) sẽ gây ra 2 kiểu biến đổi: khử bền các mixen và proteolizo hạn chế. Nhiệt độ thấp sẽ làm thay đổi cân bằng muối (P và Ca) giữa các mixen và pha hòa tan: hàm lượng Ca, P và casein của serum đều tăng lên, pH cũng tăng lên một chút. Kết quả có thể làm tăng thời gian đông tụ, làm thay đổi độ cứng và làm giảm hiệu suất của phomat. Có thể hồi phục lại tính chất ban đầu của sữa bằng cách thêm một ít CaCl2, điều chỉnh vể pH ban đầu, hoặc xử lý nhiệt (600C trong 30ph) để tái hấp thụ casein β vào trong mixen. Lạnh cũng làm tăng sự thoái hóa của casein β thành casein γ . Tùy thuộc nhiệt độ thời gian bảo quản lạnh người ta nhận thấy hàm lượng casein γ của sữa thay đổi rất lớn ( 2-10%). Quả vậy, casein β khi di chuyển vào pha hòa tan thường dễ bị thủy phân bởi các proteaza sẵn có của sữa cũng như bởi các proteaza của vi khuẩn ưa lạnh. Các casein αS1 và K cũng có thể bị thủy phân bởi các proteaza sẵn có của sữa để tạo ra casein ε và λ. Các quá trình proteolizo hạn chế náy thường làm biến đổi thành phần của mixen và do đó làm thay đổi tính chất lý học và công nghệ của casein . KẾT LUẬN  Trứng , sữa là những hai trong số nhiều loại thực phẩm được con người sử dụng nhiều trong bữa ăn hàng ngày. Vì trong chúng chứa nhiều protein thiết yếu, các vitamin, khoáng chất cung cấp những dưỡng chất cần thiết trong cơ thể con người. Trong tự nhiên có lẽ không có sản phẩm thực phẩm nào mà thành phần dinh dưỡng lai kết hợp một cách hài hòa như sữa, trứng. Chính vì thế mà trứng, sữa và các sản phẩm từ sữa có một ý nghĩa đặc biệt đối với dinh dưỡng con người. Trong quá trình tìm hiểu về protein trong trứng, sữa giúp chúng ta hiểu rõ hơn về thành phần, giá trị dinh dưỡng, các biến đổi của chúng trong quá trình chế biến và bảo quản để sử dụng chúng một cách hiệu quả nhất, hạn chế những biến đổi không có lợi gây tổn thất dinh dưỡng. Trong quá trình tìm hiểu để hoàn thành đề tài này nhóm chúng em còn nhiều thiếu sót rất mong sự đóng góp ý kiến của cô và các bạn để báo cáo được hoàn thiện hơn.  NHẬN XÉT CỦA GIÁO VIÊN HƯỚNG DẪN Mục lục: Trang Lời mở đầu 1 Giới thiệu chung 2 Nội dung 2 1. Vai trò dinh dưỡng của protein 3 2. Giá trị dinh dưỡng của protein 3 3. Nguồn protein trong thực phẩm 3 A. Hệ thống protein trứng, tính chất và chức năng của chúng, những biến đổi trong quá trình chế biến và bảo quản thực phẩm 4 1. Hệ thống protein của trứng 4 1.1. Thành phần và cấu trúc của trứng gà 4 1.2. Các protein của lòng đỏ trứng 7 1.3. Các protein của lòng trắng trứng 9 2. Tính chất và chức năng 10 3. Những biến đổi trong quá trình chế biến, bảo quản 12 3.1.Tác động của cơ học 12 3.2. Tác động của nhiệt độ 12 B. Hệ thống protein sữa,tính chất chức năng và những biến đổi của chúng trong quá trình chế biến và bảo quản 13 1. Hệ thống protein sữa 13 1.1.Tính chất casein 14 1.2.Phức hệ mixen của casein và phosphat 15 1.2.1. Thành phần chung của mixen 15 1.2.2.Thành phần của mixen 15 1.2.3. Thành phần hữu cơ của mixen 15 1.2.4. Sự tổ chức của mixen 16 1.2.5.Đặc trưng của siêu mixen và mixen casein 17 2. Tính chất chức năng của sữa 18 2.1. Khả năng đông tụ của casein 18 2.2. Khả năng tạo độ nhớt 20 2.3. Khả năng tạo nhũ tương 21 2.4. Khả năng tạo huyền phù 21 3. Những biến đổi của protein sữa trong chế biến và bảo quản 22 3.1. Tác động của quá trình gia nhiệt 22 3.2. Tác động của quá trình xử lý lạnh 23 Kết luận 24